Главная страница
Навигация по странице:

  • Пептидная связь

  • Первичная структура

  • Пептид если от 10 до 40 аминокислот полипептид


    Скачать 7.45 Mb.
    НазваниеПептид если от 10 до 40 аминокислот полипептид
    Анкорvse.docx
    Дата30.01.2017
    Размер7.45 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаvse.docx
    ТипДокументы
    #1209
    страница1 из 76
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   76

    1 вопрос


    Аминокислоты, классификация и строение протеиногенных кислот. Зависимость заряда аминокислот от рН среды. Изоэлектрическая точка. Характеристика пептидной связи. Первичная структура белков, методы определения. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков.

    Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок. Первичная структура – цепь из аминокислот.. Белки имеют N конец и C конец (свободные). В аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь(радикал R). Именно строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Классификация аминокислот:

    Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты).Они являются α-аминокислотами. 

    По строению бокового радикала Выделяют алифатические (аланинвалинлейцинизолейцинпролинглицин), ароматические (фенилаланинтирозинтриптофан),серусодержащие (цистеинметионин), содержащие ОН-группу (серинтреонин, опять тирозин), содержащие дополнительную СООН-группу(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и дополнительную NH2-группу (лизинаргинингистидин, также глутаминаспарагин).

    По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма.

    Зависимость заряда аминокислот от рН среды: при рН=7 все кислотные и основные групы в диссоциированном состоянии. Поэтому в нейтральной среде АК, содержащие недиссоциированный радикал имеют суммарный нулевой заряд. АК содержащие кислотные функциональные группы – суммарный отрицательный заряд, а АК содерж оснОвные функциональные группы – суммарный положительный заряд. Изменение рН в кислую сторону (увеличение количества Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп.В сильнокислой среде, Ак имеют положительный заряд(АК движется к катоду). Увеличение концентрации ОН-, т.е. смещение рН в щелочную сторону приводит к отщеплению Н+ и уменьшению положительного заряда. В сильнощелочной среде все АК имеют суммарный отрицательный заряд (АК движется к аноду).

    Изоэлектрическая точка-значение рН, при котором суммарный электрический заряд молекулы АК равен нулю и АК не перемещаетсяя в электрическом поле ни к аноду ни к катоду.

    Пептидная связь –это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.( CO-NH.)

    Характеристика пептидной связи: ковалентная (прочная); возможна цис-, транс-изомерия (в природе существует в транс- форме); наличие водородных связей между пептидными группами.

    Первичная структура (линейная последовательность аминокислот в пептидной цепи) закодирована в молекуле ДНК и реализуется в ходе транскрипции и трансляции. Все белки имеют уникальную для данного белка структуру. Последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи – форма записи некоторой информации, которая диктует пространственную укладку длинной линейной цепи в более компактную структуру или конформацию.

    Методы определения первичной структуры белка: 1. Методом гидролиза выясняю соотношение каждой из 20 АК в образце гомогенного белка. 2.Определение природы концевых АК:а) метод Сэнгера-основан на реакции арилирования полипептида 1-фтор-2,4-динитробензолом(ФДНБ), что приводит к образованию окрашенного в желтый цвет 2,4-динитрофенильного производного N-концевой АК. Б)метод Эдмана(фенилтиогидантоиновый)- фениизотиоцианат реагирует с альфа-NH2группой полипептида с образованием фенилтиокарбамоилпептида. Он взаимодействует с кислотой (реакция циклизации) с образованием фенилтиогидантоином N-концевой АК, природу которого устанавливают хроматографически. Этот метод реализован в приборе секвенаторе. В)Метод Акабори (гидразинолиз полипептида) –гидразин вызывает распад пептидных связей полипептида кроме С-концевой АК, образуется смесь аминоацилгидразинов и свободной С-концевой АК. 3. После определения природы концевых АК, определяют чередование АК в полипептиде: частичный гидролиз на олигопептиды. Определение последовательности АК в каждом отдельном пептиде, методом Эдмана или др.

    Первичная структура белка определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена хотя бы одной АК приводит к изменению свойств и фнкций белка.
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   76