Главная страница
Навигация по странице:

  • Билет 1

  • По структуре различают семь классов аминокислот

  • Как проявляется гипер- и гипокалиемия; причины их развития. Гиперкалиемия

  • Причинами гиперкалиемии могут служить

  • К гипокалиемии может приводить следующее

  • 4.По какому признаку различают сигнальные молекулы 144

  • Билет 2

  • Предмет клинической биохимии

  • Холестерол: химическая природа, биологическое значение, источники, содержание в крови, транспортные формы. Метаболизм в печени. Холестерол.

  • Функции

  • Нерастворимость или очень низкая растворимость жиров в воде обусловливает необходимость существования специальных транспортных форм для переноса их кровью

  • Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена 208..299

  • Билет 3

  • Структурная (пластическая

  • 2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169. 3. Источники аммиака, пути его обезвреживания. Источники аммиака

  • 4. К чему может приводить самоускоряющий процесс ПОЛ

  • Билет 1 Принципы классификации протеиногенных аминокислот


    Скачать 168.69 Kb.
    НазваниеБилет 1 Принципы классификации протеиногенных аминокислот
    АнкорBiokhimia_otvety.docx
    Дата22.04.2017
    Размер168.69 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаBiokhimia_otvety.docx
    ТипДокументы
    #5407
    страница1 из 10
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   10




    Билет 1

    1. Принципы классификации протеиногенных аминокислот.

    Протеиногенными аминокислотами называют 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включают в себя белки в процессе трансляции.

    1. По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

    1. Глюкопластичные( глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную и фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу (глюкогенез) или гликоген. Относят: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аргинин, гистидин и метионин.

    2. Кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин.

    1. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или обязательно должны поступать в составе пищи, различают: заменимые и незаменимые (гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин). В детском возрасте незаменимы также аргинин и гистидин.

    По структуре различают семь классов аминокислот:

    1. Алифатические аминокислоты – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

    2. Оксиаминокислоты – серин, треонин

    3. Дикарбоновые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин

    4. Двуосновные аминокислоты – лизин, оксилизин, гистидин, аргинин.

    5. Ароматические аминокислоты – фенилаланин, триптофан, тирозин.

    6. Серусодержащие аминокислоты - цистеин или цистин, метионин

    7. Иминокислоты – пролин, оксипролин.

    1. Важнейшие фосфолипиды. Их химическая структура, свойства, биологическое значение. Биосинтез, лимитирующие факторы синтеза (липотропные факторы), возможные биохимические нарушения при их недостаточночности. Сурфактант.

    К этому классу сложных липидов относится глицерофосфолипиды и сфинголипиды.

    Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидной кислоты, в их состав входит глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и азотсодержащие соединения.

    Существует несколько подклассов: фосфотидилхолин, фосфотидилэтаноламины, фосфатидиламины, фосфотидилсерины и т.д.

    Сфингомиелины являются наиболее распространенными сфинголипидами. Находятся в мембране животных и растительных клеток. Богата ими нервная ткань, обнаружены в почках, печени и других органах.

    При гидролизе они образуют одну молекулу жирной кислоты, одну молекулу ненасыщенного аминоспирта сфингозина, одну молекулу азотистого основания.

    Синтез локализован главным образом в эндоплазматической сети клетки. Сначала фосфатидная кислота в результате обратимой реакции с цитидинтрифосфатом (ЦТФ) превращается в цитидинфосфат-диглицерида (ЦДФ-диглицерид). Затем цитидинмонофосфат вытесняется из молекулы ЦДФ-диглицеида одним из двух соединений – серином или инозитом, образуя фосфатидилсерин или фосфатидилинозит, или 3-фосфатидил-глицерол-1-фосфат. В свою очередь фосфатидилсерин может декарбоксилироваться с образованием фосфатидилэтаноламина, который является предшественником фосфатидилхолина. В результате последовательного переноса трех метильных групп от трёх молекул S-аденозилметионина к аминогруппе остатка этаноламина образуется фосфатидилхолин.

    Сурфактант – внеклеточный липидный слой с небольшим количеством гидрофобных белков, выстилающий поверхность альвеол, препятствует слипанию их стенок при выдохе.

    1. Как проявляется гипер- и гипокалиемия; причины их развития.


    Гиперкалиемия проявляется тошнотой, рвотой, метаболическим ацидозом, брадикардией, нарушением сердечного ритма.

    Причинами гиперкалиемии могут служить:

    • пониженное выделение калия с мочой при острой и хронической почечной недостаточности;

    • внутривенное введение калийсодержащих растворов, особенно на фоне ослабленной выделительной функции почек;

    • усиленный катаболизм белка, так как на 1 г азота высвобождается около 3 ммоль ионов калия, усиленный катаболизм углеводов (гликогена);

    • некроз клеток, в частности при ожогах, краш-синдроме, печеночной коме, панкреатите и гемолизе;

    • метаболический ацидоз, когда происходит перераспределение калия "выход его из клеток во внеклеточное пространство при неизменном общем содержании;

    • первичная или вторичная недостаточность надпочечников, приводящая к значительным потерям натрия с мочой и компенсаторной задержке калия.

    Гипокалиемия сопровождается адинамией, астенией, мышечной гипотонией, апатией, сухостью кожи, снижением кожной чувствительности. Наблюдается метеоризм и рвота симулирующие непроходимость.

    К гипокалиемии может приводить следующее:

    1. Потери калия через желудочно-кишечный тракт (рвота, понос, нарушение резорбции, пилоростеноз или введение слабительных).

    2. Повышенное выделение калия слизистой кишечника при аденоме толстой кишки, опухоли поджелудочной железы (синдром Вернера-Моррисона) или при спру.

    3. Потери калия через почки:

    а) усиливающиеся под влиянием лекарственных средств (назначение диу-ретиков, гипотензивных средств, хинина и хинидина);

    б) при заболеваниях почек, (почка, теряющая калий — хронические пиэло-и гломерулонефриты, врожденные заболевания канальцев — тубулопатии, и при полиурической стадии острой почечной недостаточности).

    4. При эндокринных заболеваниях'

    а) первичный или вторичный гиперальдостеронизм (синдром Кона — минералопродуцирующая аденома надпочечников или билатеральная гиперплазия надпочечников);

    б) стимуляция продукции альдостерона при заболеваниях сердца, печени, почек, стресс-ситуациях, феохромоцитоме, синдроме Бартера, несахарном диабете, нейрогенной анорексии, беременности.

    5. Нарушения распределения калия при метаболическом алкалозе, инсули-нотерапии (в последнем случае — за счет избыточного связывания калия в клетках, из-за усиленного синтеза гликогена и белков).

    6. За счет недостаточного (менее 40 ммоль/сут.) поступления калия.

    7. При введении ингибиторов карбоангидразы — фермента, который катализирует расщепление углекислоты на СО и воду. Снижение активности фермента приводит к защелачиванию мочи и полиурии. Свойством ингибировать карбоангидразу обладают, в частности, гипотиазид, гидрокарб и др.
    4.По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144

    Гормоны:

    Местного действия ( ЖКТ:

    Дистантного действия – все гормоны. Жвн в лимфу и кровь
    Билет 2

    1. Определить понятие «жизнь» с позиций биохимии, назвать задачи биохимии, в том числе клинической.

    Жизнь – макромолекулярная система, осуществляющая регулируемый обмен веществ и энергии, а также самовоспроизведение.

    Задачи биохимии, необходимость изучать:

    1) строение и функции молекул живого;

    2) структуру и функции над молекулярных образований;

    3) механизмы поступления во внутреннюю среду пластических и биологически активных материалов;

    4) механизмы высвобождения, накопления и использования энергии;

    5) механизмы воспроизведения.

    Предмет клинической биохимии — изучение нарушений химических процессов жизнедеятельности и методов выявления этих нарушений для их устранения или исправлении.

    1. Холестерол: химическая природа, биологическое значение, источники, содержание в крови, транспортные формы. Метаболизм в печени.

    Холестерол. На долю холестерола приходится основная масса липоидов (до 140 г) в тканях человека. Наиболее богаты холестеролом миэлиновые мембраны. Часть холестерола содержится в форме эфиров жирных кислот (депонированная или транспортные формы).

    Функциихолестерола: 1) структурный компонент клеточных мембран, 2) предшественник в синтезе других стероидов (гормонов, витамина Д, желчных кислот).

    Источникихолестерола: пища животного происхождения и биосинтез.

    Биосинтезхолестерола осуществляется на основе ацетил-КоА. Один из промежуточных продуктов — β-гидрокси-β-метилглутарил-КоА, кроме того следует назвать сквален и ланостерин. Пополнение фонда холестерола происходит за счет биосинтеза (около 1 г в сутки) и поступления из кишечника (0,3 г в сутки). Около 80% холестерола синтезируется в печени, около 10 в клетках кишечника около 5% в клетках кожи. Регулируется синтез холестерола по принципу обратной отрицательной связи: холестерол угнетает синтез фермента, катализирующего образование мевалоновой кислоты. Если содержание холестерола в пище превышает 1-2 г/ сут., синтез практически прекращается.

    Нерастворимость или очень низкая растворимость жиров в воде обусловливает необходимость существования специальных транспортных форм для переноса их кровью. Основные из этих форм: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). При электрофорезе они движутся с разной скоростью и располагаются на электрофореграммах в такой последовательности (от старта): хиломикроны (ХМ), ЛПОНП (пре-β), ЛПНП (β) и ЛПВП (α-).

    Липопротеины представляют собой мельчайшие глобулярные образования: молекулы фосфолипидов расположены радиально гидрофильной частью к поверхности, гидрофобной к центру. Аналогичным образом расположены в глобулах и молекулы белков. Центральная часть глобулы занята триацилглицеридами и холестеролом. Набор белков неодинаков в разных липопротеинах. Как видно из таблицы, плотность липопротеинов прямо пропорциональна содержанию белка и обратно пропорциональна содержанию триглицеридов.

    Хиломикроны образуются в клетках слизистой оболочки кишечника, ЛПОНП — в клетках слизистой и в гепатоцитах, ЛПВП — в гепатоцитах и плазме крови, ЛПНП — в плазме крови.

    Хиломикроны и ЛПОНП транспортируют триацилглицериды, ЛПНП и ЛПВП преимущественно холестерол — это следует из состава липопротеинов.

    Печени принадлежит важная роль в регуляции обмена холестерола. Исходное вещество в синтезе холестерола ацетил – КоА – компонент энергетического фонда клетки. Скорость синтеза холестерола зависит от уровня снабжения организма энергией.

    1. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?


    208..299

    4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию?Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
    Класс оксидоредуктазы – ОВР, Подклассы и подподклассы, уточняют тип субстратов, переносимых группировок.

    Билет 3

    1. Биологическая роль белков (функции в организме). Полифункциональность белков. Примеры белков, выполняющих разные функции

    Каталитическая или ферментативная. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе белки, катализируют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

    Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некоторых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансферрин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреблением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).

    Механохимическая функцияспособность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.

    Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность' кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.

    Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реакций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.

    Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.

    Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа. Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма.

    Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в нее вируса. Интерфероны вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.

    Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю

    Плазмин — белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.

    Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислительно-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель — АТФ.

    Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется сложной пространственной организацией, включающей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последовательность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множественность функций, свойственных белкам в живом организме.
    2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169.

    3. Источники аммиака, пути его обезвреживания.

    Источники аммиака:

    Аммиак образуется из аминокислот при распаде других азотсодержащих соединений (биогенных аминов, НУКЛЕОТИДОВ). Значительная часть аммиака образуется в толстой кишке при гниении. Он всасывается в кровь системы воротной вены, здесь концентрация аммиака больше, чем в общем кровотоке.

    Аммиак образуется в различных тканях. Концентрация его в крови незначительна, т.к. он является токсичным веществом (0,4 - 0,7мг/л). Особенно выраженное токсическое действие он оказывает на нервные клетки, поэтому значительное его повышение приводит к серьёзным нарушениям обменных процессов в нервной ткани.

      

    Обезвреживание аммиака – образуется при дезаминировании аминокислот, пуриновых оснований, биогенных аминов, амидов аминокислот и распад пиримидиновых оснований, осуществляется следующими путями:

    1. восстановительное аминирование

    2. образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислоты – аспарагина и глутамина.

    3. Образование аммонийных солей в почечной ткани

    4. Синтез мочевины (орнитиновый цикл) – основной путь обезвреживания и удаления аммиака - осуществляется в печени.

    • Начальная стадия мочевины – синтез карбомоил-фосфата (в матриксе митохондрий), фермент – карбомоилфосфатсинтетаза.

    • карбомоил-фосфат + орнитин = цитрулин, фермент – орнитинкарбомоилфосфаттрансфераза, выход цитрулина из митохондрий в цитоплазму.

    • Цитрулин + аспартат = аргининсукцинат, фермент – аргининсукцинатсинтетаза.

    • Аргининсукцинат расщепляется аргининсукцинатлиазой на фумарат и аргинин

    • Аргинин под действием аргиназы расщепляется гидролитически на мочевину и орнитин.

    Мочевина – безвредное соединение, синтез происходит в печени.

    4. К чему может приводить самоускоряющий процесс ПОЛ?

    К разрушению клеток

    Билет 4
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   10
    написать администратору сайта