Главная страница
Навигация по странице:

  • 7. Классификация белков

  • Функции белков

  • Ответы - шпоры по биохимии. 2. Важнейшее условие существования клетки, и, следовательно, жизни нормальное функционирование биологических мембран. Мембраны


    Скачать 3.37 Mb.
    Название2. Важнейшее условие существования клетки, и, следовательно, жизни нормальное функционирование биологических мембран. Мембраны
    АнкорОтветы - шпоры по биохимии.doc
    Дата26.02.2017
    Размер3.37 Mb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаОтветы - шпоры по биохимии.doc
    ТипДокументы
    #3146
    страница1 из 10
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   10

    1.биохимия  это наука о природе и свойствах веществ, входящих в состав живых организмов, путях биосинтеза и использования этих веществ различ­ными организмами в процессе жизне­деятельности. В зависимости от объекта исследования Б. подразделяют на Б. микробов, растений, животных и чело­века. принято делить Б. на статическую, занимающуюся преимущественно ана­лизом состава организмов, динамиче­скую, изучающую превращения ве­ществ, и функциональную, выясняю­щую, какие химические процессы лежат в основе различных проявлений жизне­деятельности. Вся совокупность хими­ческих реакций, протекающих в орга­низмах, включая усвоение веществ, по­ступающих извне (ассимиляция), и их расщепление (диссимиляция) вплоть до образования конечных продуктов, под­лежащих выделению, составляет сущ­ность и содержание обмена веществ — главного и постоянного признака всего живого. Понятно, что изучение обмена веществ во всех деталях — одна из ос­новных задач Б. Биохимические иссле­дования охватывают очень широкий круг вопросов: нет такой отрасли теоре­тической или прикладной биологии, химии и медицины, которая не была бы связана с Б., поэтому современная Б. объединяет ряд смежных научных дис­циплин, ставших с середины 20 в. само­стоятельными.

    2. Важнейшее условие существования клетки, и, следовательно, жизни - нор­мальное функционирование биологиче­ских мембран. Мембраны - неотъемле­мый компонент всех клеток.Все биоло­гические мембраны имеют толщину от 5 до 10 нм, содержат белки липиды, соотношение между которыми варьи­рует в зависимости от происхождения мембраны. Кроме того, в них присутст­вуют углеводы, неорганические соли, вода и ряд других соединений; в неко­торых мембранах обнаружены следы РНК (до 0,1%). У млекопитающих мем­браны содержат особенно большое ко­личество фосфолипидов и холестерола. В настоящее время обще­принятой мо­делью строения мембран является жид­костно-мозаичная, пред­ложенная в 1972 году С.Синджером и Дж.Николсоном. Структурной единицей мембраны явля­ется фосфолипидный бислой. Фосфо­липиды - амфипатичекие молекулы, т.е. в одной молекуле име­ются как гидро­фильные, так и гидро­фобные участки. Фосфолипидный бис­лой образуется за счет гидрофобного воздействия между цепями остатков жирных кислот, вхо­дящих в состав ли­пидов. Он представ­ляет собой листок, состоящий из 2 слоев фосфолипидов, причём их поляр­ные головки обраще­ны к воде, а цепи остат­ков жирных кислот формируют внут­реннюю гидро­фобную среду. При встряхивании фос­фолипидов с водой они образуют шаро­образные мицеллы, где цепи остатков жирных кислот на­правлены в сторону, противоположную гидрофильной по­верхности. Липидный бислой с обеих сторон покрыт белками. В соответствии с жидкой мозаичной моделью мем­браны сами липиды и не­которые белки способны передвигаться в плоскости бислоя. У мембран разли­чают наруж­ную и внутреннюю сто­роны, которые в большинстве случаев имеют неодина­ковый состав, то есть мембраны асим­метричны. Липиды и белки, располо­женные на наружной стороне плазмати­ческой мембраны, обычно имеют кова­лентно связанные с ними углеводы. Внутренняя сторона мембраны и внут­риклеточные мем­браны, как правило, лишены углеводов. Углеводная часть представлена полиса­харидами, вклю­чающими обычно не более 15. При оп­тимальных для жизне­деятельности жи­вых организмов темпе­ратурах мем­брана, как правило, имеет жидкокри­сталлическое состояние (про­межуточ­ное между жидким и твердым). Это со­стояние обусловлено, прежде всего, на­личием в мембранах системы липид - белок - вода, формирующей различного типа упорядоченные струк­туры, обла­дающие в то же время опре­деленной подвижностью. Мембраны выполняют большое число различных функций: мембраны определяют форму орга­неллы или клетки; барьерная: кон­тро­лируют обмен растворимых веществ (например, ионов Na+ , K+ , Cl- ) между внутренним и наружным компартмен­том; энергетическая: синтез АТФ на внутренних мембранах митохондрий и фотосинтез в мембранах хлоропластов; формируют поверхность для протека­ния химических реакций (фосфорили­рование на митохондриальных мембра­нах);являются структурой, обеспечи­вающей распознавание химических сигналов (на мембране расположены рецепторы гормонов и нейромедиато­ров);играют роль в межклеточном взаимодействии и способствуют пере­движению клеток.

    3. Мембрана обладает избирательной проницаемостью для растворимых ве­ществ, что необходимо для: отделения клетки от внеклеточной среды; обеспе­чения проникновения в клетку и удер­жания в ней необходимых молекул (та­ких, как липиды, глюкоза и аминокис­лоты), а также удаления из клетки про­дуктов метаболизма (в том числе не­нужных); поддержания транс­мембран­ного градиента ио­нов. Внутриклеточ­ные органеллы также могут обладать избирательно прони­цаемой мембраной. Транспорт через мембрану может быть пассивным, об­легченным или актив­ным.1. Пассивный транспорт - это движение молекул или ионов по кон­центрационному либо электрохимиче­скому градиенту. Это может быть про­стая диффузия, как в случае проникно­вения через плазмати­ческую мембрану газов (например О2 и СО2 ) или про­стых молекул (этанола). При простой диффузии растворенные во внеклеточ­ной жидкости небольшие молекулы последовательно растворя­ются в мем­бране и затем во внутрикле­точной жид­кости. Указанный процесс неспецифи­чен, при этом скорость про­никновения через мембрану определя­ется степенью гидрофобности моле­кулы, то есть ее жирорастворимостью. Скорость диффу­зии через липидный бислой прямо про­порциональна гидро­фобности, а также трансмембранному градиенту концен­трации или электро­химическому гради­енту.2. Облегченная диффузия - это быстрое движение мо­лекул через мем­брану с помощью спе­цифических мем­бранных белков, назы­ваемых пермеа­зами. Этот процесс спе­цифичен, он протекает быстрее простой диффузии, но имеет ограничение скоро­сти транс­порта. Облегченная диффузия обычно характерна для водораствори­мых ве­ществ. Большинство (если не все) мем­бранных переносчиков явля­ются бел­ками. Облегченная диффузия отлича­ется от обычной не только ско­ростью, но и способностью к насыще­нию. Уве­личение скорости переноса веществ происходит пропорционально росту градиента концентрации только до оп­ределенных пределов. Последний опре­деляется «мощностью» перенос­чика. 3. Активный транспорт - это дви­жение ионов или молекул через мем­брану против градиента концентрации за счет энергии гидролиза АТФ. Име­ются три основных типа активного транспорта ионов: натрий-калиевый на­сос - Na+ /K+-аденозинтрифосфатаза (АТФаза), переносящая Na+ наружу, а K+ внутрь; кальциевый (Са2+) насос - Са2+-АТ­Фаза, которая транспортирует Са2+ из клетки или цитозоля в сарко­плазмати­ческий ретикулум; протонный насос - Н+-АТФаза. Созданные актив­ным транспортом градиенты ионов мо­гут быть использованы для активного транспорта других молекул - таких, как некоторые аминокислоты и сахара (вто­ричный активный транспорт). Актив­ный транспорт ионов против градиента концентрации требует энергии, выде­ляемой при гидролизе АТФ до АДФ: АТФ АДФ + Ф (неорганический фос­фат). Для активного транспорта, как и для облегченной диффузии, харак­терны: специфичность, ограничение максимальной скорости (то есть кине­тическая кривая выходит на плато) и наличие ингибиторов. В качестве при­мера можно привести первичный ак­тивный транспорт, осуществляемый Na+ /K+ - АТФазой. Для функциониро­вания этой фрментной системы анти­порта необходимо наличие Na+ , K+ и ионов магния. Она присутствует прак­тически во всех клетках животных, причем ее концентрация особенно вы­сока в возбудимых тканях (например, в нервах и мышцах) и в клетках, прини­мающих активное участие в движении осуществляемый Na+ через плазматиче­скую мембрану (например, в корковом слое почек и слюнных железах).

    4.Аминокислоты – это органические соединения, в молекуле которых одно­временно присутствуют основная ами­ногруппа (NH2) и кислая карбок­сильная группа (СООН). К настоя­щему времени описано около 200 при­родных аминокислот, выделенных из животного и растительного материала. Все природные аминокислоты делят на две группы: п р о т е и н о г е н н ы е, или белковые (обнаружены только в белках) и н е п р о т е и н о г е н н ы е, или небелковые ( в белках не обнару­жены). 1. Протеиногенные аминокис­лоты. Аминокислоты, обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боко­вой цепи (R-группы) различают алифа­тические, ароматические и гетероцик­лические аминокислоты, по числу аминных и карбоксильных групп - мо­ноаминомонокарбоновые (одна NH2-группа и одна СООН-группа), диами­номонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа), моноаминодикар­боновые (одна NH2 -группа и две СООН-группы), по положению изо­электрической точки - нейтральные, основные и кислые. Аминокислоты, содержащие в радикалах ОН - группы, называют гидроксиаминокислотами, а содержащие серу - серосодержащими кислотами. По способности к синтезу в животном организме биохимики делят аминокислоты на заменимые и незаме­нимые. Аминокислоты, содержащие NH-группы вместо NH2 - групп, назы­вают иминокислотами.

    По полярности R-групп, т.е. способно­сти R-групп к взаимодействию с водой при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) , амино­кислоты делят на четыре группы: с не­полярными или гидрофобными R-груп­пами, полярными, но не заряженными R-группами, отрицательно заряжен­ными R-группами и положительно за­ряженными R-группами. Рассмотрим строение аминокислот этих групп. Рас­тения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название з а м е н и м ы е. Остальные десять протеиногенных аминокислот живот­ные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют н е з а м е н и м ы м и или о б я з а т е л ь н ы м и. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых амино­кислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение за­болеваний и т.п.).

    5. Строение молекулы белка. макромо­лекулы белка имеют вид шари­ков (гло­бул). каждому белку присущ опреде­ленный, всегда постоянный ха­рактер укладки. В сложной структуре белковой макромолекулы различают несколько уровней организации. Пер­вым, наибо­лее простым из них является сама по­липептидная цепь, т. е. цепь аминокис­лотных звеньев, связанных между собой пептидными связями. Эта структура называется первичной струк­турой белка; в ней все связи ковалент­ные, т. е. самые прочные химические связи. Сле­дующим, более высоким уровнем орга­низации является вторич­ная структура, где белковая нить закру­чивается в виде спирали. Витки спирали располагаются тесно, и между атомами и аминокис­лотными радикалами, нахо­дящимися на соседних витках, возни­кает притяже­ние. В частности, между пептидными связями, расположенными на соседних витках, образуются водо­родные связи (между NH- и СО- груп­пами). Водород­ные связи значительно слабее кова­лентных, но, повторенные многократно, они дают прочное сцеп­ление. Полипеп­тидная спираль, «про­шитая» многочис­ленными водород­ными связями, пред­ставляет достаточно устойчивую струк­туру. Вторичная структура белка под­вергается дальней­шей укладке. Она сворачивается при­чудливо, но вполне определенно и у каждого белка строго специфично. В результате возникает уникальная кон­фигурация, называемая третичной структурой белка. Связи, поддержи­вающие третичную структуру, еще сла­бее водородных. Они называ­ются гид­рофобными. Это -- силы сцеп­ления ме­жду неполярными молекулами или не­полярными радикалами. Такие ради­калы встречаются у ряда амино­кислот. У некоторых белков в поддер­жании белковой макромолекулы суще­ствен­ную роль играют так называемые S--S (эс--эс связи) -- прочные ковалент­ные связи, возникающие между отда­лен­ными участками полипептидной цепи. В молекуле белка аминокислот­ные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последова­тельность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. В составе белка обычно имеются как кислые, так и ще­лочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положитель­ных, называется изоэлектрической точ­кой белка. Обычно белковая цепочка складывается в более сложные струк­туры. Кислород группы C=O может об­разовывать водородную связь с водо­родом группы N-H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких во­дородных связей формируется вто­рич­ная структура белка. Одна из разно­вид­ностей вторичной структуры - б-спи­раль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислот­ных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.Во многих белках имеется т. н. в-структура, или в-слой, в ней полипеп­тидные цепочки почти полностью раз­вернуты, их отдельные участки своими группами -СО- и -NH- образуют водо­родные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептид­ной цепи.

    П е п т и д н а я с в я з ь. Взаимодей­ствие аминогруппы одной аминокис­лоты с карбоксильной группой другой сопровождается выделе-нием молекулы воды. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией к о н д е н с а ц и и , а возникающая ковалентная азот-углеродная ( СО  NH ) связь - п е п т и д н о й (амидной) связью:

    NH2CHCOOH + NH2CHCOOH  NH2 CHCONHCHCOOH + H2 O

       

    R R R1 R 1

    Образование пептидной связи в белках происходит только за счет взаимодей­ствия -аминогруппы и -карбоксиль­ной группы аминокислот. Соединение, образованное в результате конденсации двух аминокислот, называют дипепти­дом. На одном конце его молекулы на­ходится свободная -аминогруппа, а на другом - свободная -карбоксильная группа. Благодаря этому к дипептиду можно присоединить еще одну амино­кислоту и получить трипептид и т.д.Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида называют а м и н о к и с л о т н ы м и остатками.

    Д и с у л ь ф и д н а я с в я з ь. Эта прочная ковалентная связь образуется в результате окисления SH-групп двух, рядом расположенных радикалов цис­теина:…………..

    Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями, так и между различными уча­стками одной и той же полипептидной цепи.

    6. Белками называются высокомолеку­лярные коллоидные соединения, со­стоящие из α-аминокислот. Вторичная структура белка – это ориентация в пространстве аминокислотных остат­ков, соединенных в полипептидную цепь. В формировании вторичной структуры участвуют водородные связи. Различают три основных типа вторичной структуры полипептидных цепей: α-спираль, β-структура (складча­тый слой) и беспорядочный клубок.

    При образовании α-спирали полипеп­тидная цепь закручивается вокруг оси. Наиболее устойчива правая α-спираль.

    В β-структуре (складчатом слое) пеп­тидные цепи располагаются парал­лельно друг другу, образуя пространст­венную фигуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Как правило, такую структуру образуют вытянутые полипептидные цепи.

    Стабилизация β-структуры достигается за счет образования межцепочечных водородных связей, в которых прини­мают участие все пептидные связи.

    Вторичная структура белковой моле­кулы определяется ее первичной струк­турой. Третичная структура белка опре­деляет пространственную организацию белковой молекулы. Образуется само­произвольно и зависит от размера, формы и полярности аминокислотных остатков, их последовательности распо­ложения в полипептидной цепи, т.е. от первичной структуры белка, а также от типа ее вторичной структуры, опреде­ляя пространственную организацию белковой молекулы. Она возникает в результате взаимодействия между це­почками полипептидов и поддержива­ется дисульфидными и ионными свя­зями, гидрофобными и электростатиче­скими взаимодействиями.

    Третичная структура, так же как и вто­ричная, обусловлена аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи, третичная структура зависит от аминокислотной последовательности далеко расположенных друг от друга участков цепи. В результате множества сравнительно слабых связей все части пептидной цепи белка оказываются фиксирован­ными относительно друг друга, образуя компактную структуру. Четвертичная структура – это ассоциа­ция нескольких полипептидных цепей, которая образу­ется посредством неко­валентных связей (водородных, ионных, гидрофобных взаимодействий, электро­статического притяжения). Каждая по­липептидная цепь, участвующая в обра­зовании чет­вертичной структуры, назы­вается субъ­единицей, или протомером. Молекулы белков, обладающие четвер­тичной структурой, при определенных усло­виях могут диссоциировать на субъе­диницыпротомеры, а при дру­гих ус­ловиях вновь ассоциировать, об­разуя димеры, а затем первоначальную оли­гомерную молекулу. Т.о. белки со­стоят из аминокислотных остатков, свя­зан­ных между собой пептидными свя­зями и образующих полипептидные цепи, которые за счет дисульфидных, водо­родных, ионных связей, а также гидро­фобных взаимодействий распола­гаются в пространстве определенным образом, т.е. имеют при данных усло­виях опре­деленную конформацию. На­тивная конформация возникает при нормаль­ных физиологических усло­виях.

    7. Классификация белков

    Все природные белки (протеины) под­разделяют на два больших класса:1 Простые белки гидролизуются кисло­тами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органи­ческих и неорганических соединений. Они состоят только из остатков α-ами­нокислот.Классификация простых бел­ков основана на растворимости.1 Аль­бумины – белки, которые растворяются в воде. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. 2 Глобулины – белки, растворимые в со­лях. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных куль­тур.3 Проламины – белки, которые рас­творяются в 60-80%-ном растворе эти­лового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество ами­нокислоты пролина. Проламины синте­зируются только в семенах злаковых растений 4 Глютелины – белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный NаОН). Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:5 Протамины – это белки небольшой молекулярной массы, со­стоящие на 80% из щелочных амино­кислот и не содержащие серу. 6 Гис­тоны – низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хро­мосомах клеточных ядер и играют важ­ную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны – настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. 2. Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небел­ковую, или простетическую группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 1). Сложные белки подразделяются по небелковому компоненту. Полноценными называют белки, содержащие все незаменимые аминокислоты. Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокис­лоту, называют н е п о л н о ц е н н ы м и. Функции белков

    1 Каталитическая. Наиболее многочис­ленная группа белков – это белки-фер­менты, катализирующие биохимические реакции. С помощью белков-ферментов в живой клетке достигается закономер­ная последовательность химических превращений веществ, обеспечивающая жизнедеятельность организмов. 2 За­пасная. Запасные белки в больших ко­личествах накапливаются в клетках зерна и семян при созревании на расте­нии, а затем при прорастании зерна и семян гидролизуются до аминокислот или молекулярных пептидов, исполь­зуемых затем клеткой для формирова­ния нового растения на ранних стадиях развития. В животном организме белки в запас не откладываются поэтому должны поступать вместе с пищей еже­дневно в необходимых количествах.3 Защитная. Защитные белки предохра­няют живой организм от разрушения или способствуют его выживанию при повреждении. Защитная функция бел­ков – токсинов, вырабатываемых расте­ниями, заключается в том, что они за­щищают растения от поедания их жи­вотными, а также ингибируют протео­литические ферменты насекомых-вре­дителей, повреждающих семена многих растений.4 Структурная. Структурные белки входят в состав покровных тка­ней растений,Они составляют также структурную основу биомембран кле­ток, обеспечивая сохранение органел­лами клетки необходимой последова­тельности биохимических реакций.5 Сократительная и двигательная. К этим белкам относится миозин мышц.6 Регу­ляторная. Эти белки участвуют в регу­ляции обменных реакций. К ним отно­сятся многие гормоны, например инсу­лин, регулирующий обмен глюкозы.7 Транспортная. Транспортные белки переносят специфические молекулы или ионы. Например, гемоглобин. Свя­зывают кислород и переносят его к пе­риферическим тканям.
      1   2   3   4   5   6   7   8   9   10