Главная страница
Навигация по странице:

  • 2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

  • 3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор. Физ. Св-ва.

  • Химические св-ва белков

  • 5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимо-диагностика.

  • 6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков . Коллаген как основной белок соединительной ткани.

  • По форме белковой молекулы

  • 7. Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии

  • 8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав ДНК и РНК. Нуклеозиды и нуклеотиды.

  • 9. Вторичная структура ДНК и РНК. Комплементарность азотистыx оснований.

  • 10. Денатурация и ренативация ДНК.

  • 11. Общая характеристика витаминов, классификации, биологическое значение, источники, потребность, а- и гипервитаминозы. Кофакторы и коферменты.

  • 12. Витамины и коферменты. Роль флавиновых коферментов.

  • 1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Амк состав белков, пептидная связь и ее физикохимическая характеристика


    Скачать 14.59 Mb.
    Название1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Амк состав белков, пептидная связь и ее физикохимическая характеристика
    АнкорShpora (1).doc
    Дата09.01.2018
    Размер14.59 Mb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаShpora (1).doc
    ТипДокументы
    #13795
    страница1 из 7
      1   2   3   4   5   6   7


    1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Ам-к состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.

    Б.- полимеры, мономерами которых явл.ам-к, соедин.пептидной связью. Пептидная связь образуется путем взаим.а-карбоксил.группы одной ам-к с а-аминогруппой другой ам-к.

    Первичная структура – линей.последов. ам-к.остатков в полипептидной цепи.

    Вторич. струк. белка — простр. структура, формирующаяся в рез-те образ.водород.связей м/у группами –С=о и NH пептидного остова.структура мб 2 типов: а-спирали и b-структуры.

    Третич. струк. белка — обр. в рез-те гидрофобных взаимод. между радикалами аминок-т. Большинство белков при этом формир.глобулу.

    Четвертич струк. - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой. Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21 разл мономера- альфа аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остатков аминокислот, ее наз- пептидом, если более –полипептидом. Полипептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками. Общ форм. аминок-т:Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбоксильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).

    Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит время.В клетках ораганизма пепт связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи) и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.

    2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

    Четвертичная структура-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ. макромолекулярного образования. Гем(рис).

    У олигомерных Б. появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии.,появл возможность их регуляции.. Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом. Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина - транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в легких и его диссоциация в капиллярах ткани.

    Два эти белка называют дыхательными ферментами, т.к. выполняют роль переносчиков при дыхании. Гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород).

    3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор.

    Физ. Св-ва. Белки — кристалл.в-ва, имеющие большую молекулярную массу , благодаря чему образуют в воде коллоидные раство­ры. Растворимость Б. опр. их ам-к.со­ставом, особ. организации молекулы и св-вами растворителя. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка.Химические св-ва белков определяются благодаря функциональнм группам(—NH2, —СООН, —ОН, —SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

    Азотистый баланс-это соотнош между суточным приходом и суточным расходом белка (азота) -о приходе и расходе белка судят по приходу и расходу азота, для этого кол-во азота умножают на 6,25 (напр с мочой выделилось 12 г азота, суточный расход равен = 12*6,25=75 г)

    Возможны 3 варианта баланса - азотистое равновесие, отриц.(расход > приход – опухолевый рост) и положительный азот баланс(приход>расхода – рост, беременность, наращивание мыш массы.

    Сут.потребность в белках – 60-120г.

    Причины развития белковой недостаточности: малое содержание белков в пище с дефицитом незаменимых аминокислот; заболевания органов пищеварения,; повышенный расход и потери белка при туберкулезе, многих инфекционных болезнях. Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе. Болезнь обычно возникает у детей 1-4 лет, развивающихся стран. Причинами мб также врожденные нарушения обмена ам-к, нарушения всасывания белка в кишечнике, повышенные потери белка с мочой при нефротическом синдроме, нарушение синтеза белка. Все это приводит к нарушению развития ребенка, дистрофическим изменениям органов и тканей.

    4. Лабильность пространственной структуры белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков. Белки теплового шока и шапероны. Представление о прионах. Болезни, связанные с нарушением правильного сворачивания белков - болезнь Альцгеймера, кистозный фиброз, BSE (Коровье бешенство), наследственная форма эмфиземы, а также многие формы рака.

    Лабильность-св-во белков незначительно изменять конформацию посредством разрыва одних и образ др слабых связей без потери биологич активности.

    Факторы,вызыв Денатурацию:

    Выс. температ –выше 50 градусов, кислоты и щелочи; мочевина гуанидинхлорид; спирт и фенол разруш гидрофобные и водородные связи; соли тяж металлов образ нераствор соли Б и этих металлов.

    Шапероны - класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Напр.митохондриальные шапероны активируют ферменты пируватдегидрогеназного комплекса. Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы.

    Прио́ны особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»).

    5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимо-диагностика.

    общий белок – 64-85 г/л Сильное понижение (Недостаточность функции печени); альбумины – 35-50 г/л Пониж ур (Болезни печени и почек, м б Новообразования); •α1 глобулины – 3,5-6,5% Повыш ур (возможна Патология паренхимы печени, Острые воспалит проц, Опухоли); α2 глобулины – 6,9-10,5% Повыш ур (возможны Забол, связ с вовлечением в патологич проц соединит ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические забол), возможен Цирроз печени);γ глобулины – 12,8-19% Повыш ур (Хронич активный гепатит, возможен Цирроз печени),β глобулины – 7,3-12,5% : Повышение уровня (возможна Механическая желтуха), Сниже ур (возможны Злокачеств новообразования),Пониж ур (возможны Иммунодефицитные сост)

    Исследование-ЭФ-анализ — разд. белков в соотв. с их электрофоретич. подвиж. для анализа комп. смеси, разд. на фракции.

    Энзимодиагностика – исследование активности ф-ов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики ращл.заболеваний.Напр.определение активности лактатдегирогеназы необходимо при заболеваниях сердца, печени. Увелич.активности альфа-амилазы нблюдается при воспалит.процессах поджелудочной и слюнных желез.

    6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков. Коллаген как основной белок соединительной ткани.

    По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные характ. высоким отношением их длины к диаметру. Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы. Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные ф-ции.

    По своему составу б раздел на:Простые - содержат в своем составе только полипептидные цепи. При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др орга­нич илинеорганич прод (альбумины, глобулины облад кис­лым характером); протамины, гистоны (облад основным характером). Сложные белки состоят из белковой части (апопротеина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая группа - ионы ме­таллов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми или ковалентными связями.

    Самыми распространенными Б. организма явл. коллагены - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка.

    7. Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.

    Хромопротеины — сложные белки. сост. из простого белка связанной с ним простетической группы. Они уча-т в фотосинтезе,клеточном дыхании, трансп-те О2 и СО2. ОВР, свето- и цветовосприятии. Гемоглобин в кач-ве белкового комп. сод. глобин. а небелкового комп. - гем. Осн. струк. простетич. гр. большинства гемосодержащих белков сост. порфириновое кольцо. Гем в виде гем-порфирина явл. простетич. гр. гемоглобина, его производ., миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов b, c, c1. Атом железа расп в центре гема. Гемоглобинопатии — в основе лежит наслед. изм. струк. какой-либо цепи нормального гемоглобина. Серповидноклеточная анемия харак.изм. эритроцитов

    вв серповидную форму. Такие деформированные клетки теряют пластичность и могут закупоривать мелкие кровеносные сосуды, нарушая кровоток. Это состояние ведет к сокращению срока жизни эритроцитов и последующей анемии.ю это приводит к синдромам хронической острой боли, тяжелым бактериальным инфекциям и некрозу (отмиранию тканей).

    Талассемии –тоже наследственные нарушения крови,не может вырабатываться достаточно гемоглобина, и О2не достигает всех частей организма. Органам начинает не хватать кислорода, и они не могут нормально функционировать.

    8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав ДНК и РНК. Нуклеозиды и нуклеотиды. Адениловые динуклеотиды (НАД, НАДФ, ФАД). Денатурация и ренатурация ДНК(см.10в)

    Нуклеиновые кислоты –сложн высокомолекулярн соединения, обеспеч хранение,передачу наследств инфы и реализацию.Их структурные компоненты выполн фу-ию кофакторов,аллостерич эффекторов,вход в состав коферментов, приним участие в обмене ве-в и Э.Азотистые основания : пиримидиновые (цитозин,урацил,тимин) и пуриновые (аденин, гуанин)

    Структурными единицами нукл кислот явл нуклеотиды,сост из азотист основания,углевода(заним центр место) и фосфорной к-ты.Нуклеозиды- соединения, сост из остатка азотистого основания и углевода — рибозы (рибонуклеозиды) или дезоксирибозы (дезоксирибонуклеозиды):

    ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно.Вторичная структура ДНК образ-ся за счет взаимод нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, водородных связей. Классич пример вторичн структуры ДНК - двойная спираль ДНК – это сам распростр в природе форма ДНК, сост из двух полинуклеотидных цепей ДНК. Построение каждой новой цепи ДНК осуществл по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию одной цепи ДНК соотв строго опред основание др цепи: в комплемнтарной паре напротив A стоит T, а напротив G располагается C и т.д.

    Вторичная структура матричных и рибосомных РНК. Относительно вторичной структуры тРНК наиб вероятной представл-ся модель, предложенная Р. Холли, плоское изображение в форме клеверного листа. Последовательность почти всех природных тРНК укладывается в эту схему «клеверного листа». При сравнении этих структур выявл ряд закономерностей, имеющих опред биол смысл.

    9. Вторичная структура ДНК и РНК. Комплементарность азотистыx оснований.

    Вторичная структура ДНК образ-ся за счет взаимод нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, водородных связей. Классич пример вторичн структуры ДНК - двойная спираль ДНК – это сам распростр в природе форма ДНК, сост из двух полинуклеотидных цепей ДНК. Построение каждой новой цепи ДНК осуществл по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию одной цепи ДНК соотв строго опред основание др цепи: в комплемнтарной паре напротив A стоит T, а напротив G располагается C и т.д.

    Вторичная структура матричных и рибосомных РНК. Относительно вторичной структуры тРНК наиб вероятной представл-ся модель, предложенная Р. Холли, плоское изображение в форме клеверного листа. Последовательность почти всех природных тРНК укладывается в эту схему «клеверного листа». При сравнении этих структур выявл ряд закономерностей, имеющих опред биол смысл.Принцип комплементарности используется в синтезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином) Денатурация ДНК происходит при нагревании раствора до 70-100 °С, а также в сильнокислой или щелочной средах, или в растворе мочевины. В результате раз­рушения водородных и гидрофобных связей цепи расходятся и принимают конфор-мацию беспорядочного клубка. Температура денатурации зависит от состава ДНК: чем больше в ДНК нуклеотидных пар ГЦ, тем выше температура денатурации.

    Денатурация данного образца ДНК происходит в довольно узком интервале тем­ператур, поэтому ее часто называют плавлением.

    10. Денатурация и ренативация ДНК. Гибридизация ДНК-ДНК и ДНК-РНК.

    Денатурация - расхождение цепей ДНК при нагревании

    1000C или при повыш. pH. Расхождение цепей происх. из-за разрушения слабых водородных связей и плоскостных взаимод. между осн-ми. На денат. также влияют: ионы одно- и двухвалентных металлов, белки, нейтрализ. отриц. заряды фосфат.

    Ренатурация, происходит припониж.температуры или рН При резком пониж. t или рН правильное воссоед. комплем. цепей затрудняется из-за спарив. осн-й локально компл-х участков в пределах одной или разных цепей. При ренатурации сначало соединяются участки цепей с повторенной ДНК и затем с уникальными участками.

    Гибридизация ДНК, гибридизация нуклеиновых кислот - комбинирование комплементарных одноцепочечных нуклеиновых кислот в одну молекулу. При полной комплементарности объединение происходит легко, а в случае отличий слияние цепочек замедляется, что позволяет оценить степень комплементарности. Возможна гибридизация ДНК-ДНК и ДНК-РНК.Гибридизация ДНК-ДНК и ДНК-РНК используется как эффективное средство в молекулярной генетике, судебной медицине, антропологии для установления генетического родства между видами.

    11. Общая характеристика витаминов, классификации, биологическое значение, источники, потребность, а- и гипервитаминозы. Кофакторы и коферменты.

    Витамины — жизненно важные органический соединения, необх. в ничтожных количествах, но имеющие огромное значение для нормального роста, развития.

    поступают с раст.пищей/живот.,и не синтезируются в организме. Исключения составляют витамин К, достаточное количество которого в норме синтезируется в толстом кишечнике человека за счёт деятельности бактерий, и витамин В3, синтезируемый бактериями кишечника из аминокислоты триптофана.

    Большинство витаминов – предшественники коферментов. При нормальном питании суточная потребность организма в витаминах удовлетворяется полностью. Важная роль в обеспечении организма рядом витаминов (К, B12, H) принадлежит микрофлоре пищ.тракта. Поэтому дефицит витаминов может возникать вследствие медикаментозного лечения с использ.антибиотиков.гипервитаминоз касается лишь витаминов А и D. Избыточное количество большинства других витаминов быстро выводится из организма с мочой. Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах). Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты

    12. Витамины и коферменты. Роль флавиновых коферментов.

    Витамины участвуют во множестве биохимических реакций, выполняя каталитическую функцию в составе активных центров большого количества разнообразных ферментов либо выступая информационными регуляторными посредниками, выполняя сигнальные функции экзогенных прогормонов и гормонов.

    Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

    Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом

    Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты. Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

    Кофакторы вещества, необходимые для каталитического действия того или иного фермента. К. — непременный компонент большинства ферментных систем.

    Флавиновые коферменты принимают участие в большом числе ОВР. Среди них: а) дегид-рогеназы, такие как NADH-дегидрогеназа, являющаяся частью дыхательной цепи; б) флавиноксидазы, например оксидаза D-ами-нокислот; в) флавиноксигеназы, часто участвующие в реакциях гидроксилирования. Особенно важная роль принадлежит флави-новым коферментам в дыхательной цепи.
      1   2   3   4   5   6   7
    написать администратору сайта