Главная страница
Навигация по странице:

  • .Механизм действия катехоламинов

  • .Влияние КА на обмен веществ

  • Гормоны, производные жирных кислот

  • Значение реакции переаминировании

  • Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист

  • .Креатинурия

  • Паратгормон (паратирин)

  • Роль

  • Биохимия. Ответы на экзаменационные вопросы. 1. Источники ак и пути их использования. Аминокислоты


    Название1. Источники ак и пути их использования. Аминокислоты
    АнкорБиохимия. Ответы на экзаменационные вопросы.doc
    Дата28.01.2017
    Размер295 Kb.
    Формат файлаdoc
    Имя файлаБиохимия. Ответы на экзаменационные вопросы.doc
    ТипДокументы
    #629
    КатегорияБиология. Ветеринария. Сельское хозяйство
    страница1 из 4
      1   2   3   4


    Б-1

    1.Источники ак и пути их использования. Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - СООН аминогруппу - NH2 Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования, главным из которых является синтез собственных белков. Кроме того, аминокислоты используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких, как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме. Глюкоза может поступать в работающую мышцу. Создается глюкозо-аланиновый цикл, который служит для переноса из мышц в печень пирувата и азота. Глюконеогенез представляет собой процесс получения энергии для гликолитического метаболизма, в частности при физической нагрузке из не углеводных источников. Глюкозоаланиновый цикл является одной из составных частей глюконеогенеза. При использовании в качестве источника энергии мышечных белков аминокислоты с разветвленными боковыми цепочками отрываются от волокон миозина, частично преобразуясь в аминокислотный аланин, который и служит источником для синтеза глюкозы в печени, свободные аминокислоты с боковыми цепочками, принимаемые в качестве пищевых добавок, способны значительно снизить распад мышечной ткани под влиянием интенсивной тренировки. В цикле преобразования глюкозы аминокислоты с разветвленной цепочкой являются донорами химических групп для пируватов с последующим образованием аланина. Преобразуясь в глюкозу, аминокислоты участвуют в работе цикла трикарбоновых кислот, вырабатывающего энергию в мышцах. С учетом других химических реакций во время интенсивных физических упражнений распаду подвергается до 80-85% аминокислот с разветвленными боковыми цепочками, что подчеркивает важность применения пищевых добавок, содержащих легкоусваиваемые протеины и аминокислоты для восстановления. 2.{|Г5у- пантотеновая кислота. Сут птр 9мкг. Дрожи печень, яйцо, бобовые. Входит в состав К0А, который необх для: работы цикла Кребса; окисл жирн кислот; синтеза жирн кислот; синтез кетоновых тел и холестерина; синтеза порфиринов, осущ-ет перенос ацильных радикалов. Гипов^ дерматит, пор-е слизистых, дистрофия, изменения желез внутр секреции, потеря аппетита.(Н (биотин) необх для реак-ий карбоксилирования, вход в сост пируваткарбоксилазы и ацетил КоА карбоксилазы.
    Б-2

    /.Гликолиз — это расщепление глюкозы до молочной кислоты в анаэробных условиях. Гликолиз состоит из двух стадий: подготовительной и главной. В подготовительной стадии глюкоза расщепляется с образованием диоксиацетонфосфата (ДОАФ) и 3-фосфоглицеринового альдегида, при этом расходуются 2 молекулы АТФ; В главной стадии фосфотриозы превращаются в лактат (молочную кислоту), при этом образуются 4 молекулы АТФ. Синтез АТФ в гликолизе происходит путем субстратного фосфорилиро-вания. Таким образом, анаэробное окисление глюкозы приводит к образованию 2 молекул лактата и 2 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликолиза являются: гексокиназа (начальный фермент), фосфофруктокиназа (лимитирующий фермент), пируваткиназа. АТФ и цитрат ингибируют фосфофрукто-киназу, АДФ — активирует. Преимущества гликолиза:быстрый процесс; анаэробный, универсальный процесс. Недостатки гликолиза: малоэффективный процесс; — продуктом гликолиза является лактат, накопление которого в клетках и в крови вызывает метаболический ацидоз. Тормозит тканевое дыхание (эффект пастера). Гликогенолиз — это анаэробное окисление гликогена с образованием молочной кислоты. Окисление каждой отщепленной от гликогена молекулы глюкозы приводит к образованию 3 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликогенолиза являются: фос-форилаза, фосфофруктокиназа и пируваткиназа. Гликогенолиз усиливается катехоламинами, глюкагоном, цАМФ, Са2+. Молочная кислота в печени превращается в пируват (способ утилизации лактата).

    Б-3

    (JLJ Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения со строго определенной линейной последовательностью мономеров, носители генетической информации обо всех белках, работающих^ организме. В состав входят азотистые основания 2 типов: пуриновые-4 аденин, гуанин и тгаримидиновые- цитозин, тимин, урацил.

    Нуклеотиды- мономерные единицы из которых состоит ДНК и РНК. Состоит из 3 компонентов: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид(пентоза), остаток фосфорной кислоты.Переваривание нуклеопротеидов Нуклеиновый компонент отделяется от белка в кислой среде желудка. В кишечнике РНК и ДНК гидролизуются под действием панкреатических ферментов — рибонуклеазы (РНК-азы) и дезок-сирибонуклеазы (ДНК-азы). Продукты гидролиза полинуклеотидов — мононуклеотиды под действием нуклеотидаз и нуклеозидаз расщепляются на азотистые основания, пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорную кислоту, которые всасываются.Отличия РНК и ДНК. 1.Молекулярная масса РНК 25кД, ДНК от 1000 до 1000000 кД.2.Моносахарид (пентоза) в РНК представлен рибозой, в ДНК дезоксирибозойЗ .Азотистые основания в РНК- аденин, урацил, гуанин, цитозин; в ДНК- аденин, Тимин, гуанин, цитозин.4.Первичная структура РНК нестабильна, в отличии от ДНК, т.к. имеет гидроксильную группу у Т- углеводного атома рибозы. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. Гиперурикемия. Подагра. Л2^)Липолиз — это расщепление жира до глицерина и ЖК. Катализируется триглицеридлипазой, диглицеридлипазой и моноглицеридлипазой. Триглицеридлипаза является лимитирующим ферментом липолиза. Она имеет две формы: фосфорилирован1ную (активную) и нефосфорилированную (неактивную).

    Превращение неактивной формы в активную происходит под влиянием протеинкиназы. Протеинкиназа, в свою очередь, активируется в результате присоединения к ее аллостерическим центрам цАМФ.Регуляция липолиза происходит под действием гормонов Активируют липолиз: катехол амины, глюкагон, СТГ, АКТГ, тироксин, липотропин гипофиза, цАМФ.Ингибирует липолиз инсулин. Липогенез— это синтез жира. Для синтеза жира необходимы глицерин и ЖК в активных формахТАктивной формой глицерина является 3-фосфоглицерол (а-глицерофосфат), ЖК - ацил-КоА.

    В жировой ткани 3-фосфоглицерол образуется из ДОАФ (метаболит гликолиза) путем гидрирования под действием глицерофосфатдегидрогеназы с затратой НАДН. В печени и почках 3-фосфоглицерол образуется путем фосфорилирования глицерина под действием глицеродкиназы с затратой АТФ.Ацил^КоА^ образуется при взаимодействии ЖК HSKoA с затратой АТФ под влиянием ацил-КоХ-синтетазы. Сборка триглицерида происходит из 3-фосфоглицерола и ацилов-КоА под действием ащипрансферазы.Ингибируют липогенез КА, СТГ, ЙТ, АКТГ, АДФ. Активируют — инсулин, эстрогены и АДФ.
    Б-4

    '""

    \

    1/ Катехоламины образуются из тирозина в клетках хромаффинной ткани. Для синтеза требуются: тирозин, S-аденозилметионин (активный метионин), витамины РР, С и В6. К катехоламинам относятся: дофамин, норадреналин и адреналин.

    В центральном отделе симпато-адреналовой системы (головной мозг) образуются дофамин и норадреналин. В медиаторном отделе (окончания симпатических нервов) образуется норадреналин. В гормональном отделе симпато-адреналовой системы (мозговое вещество надпочечников) образуется адреналин.Депонирование (сбережение в неизменном, но неактивном виде) происходит в специальных гранулах. Хромаффинные гранулы — это высокоспециализированные, сложно устроенные органеллы. Их содержимое окружено мемб­раной, которая содержит разнообразные белки: белки-переносчики катехоламинов, актин, дофамин-гидроксилазу. Транспорту катехоламинов в гранулы требует АТФ. Это препятствует выходу запасенных гормонов.Метаболизм происходит двумя путями: 1 .Путем метилирования катехол-О-метилтрансферазой за счет метильной группы S- аденозилметионина.2. Путем окислительного дезаминирования моноаминоксидазой.Механизм действия катехоламинов: Эффекты катехоламинов реализуются через адренорецепторы плазматических мембран. При связывании катехоламинов с ai адренорецепторами в клетке повышается содержание Са2+ и инозитол-3-фосфата, при связывании с а2- рецепторами — снижается содержание цАМФ, при связывании катехоламинов с (3-рецепторами повышается содержание цАМФ). Через аг адренорецепторы катехоламины вызывают сокращение мышц, в том числе сердца, сосудов, матки, ЖКТ, расширение зрачка, повышают артериальное давление. Через a2- рецепторы катехоламины повышают агрегацию тромбоцитов, снижают освобождение норадреналина и ацетил-холина.Через Bi-рецепторы катехоламины стимулируют липолиз, окислительно-восстановительные процессы, работу сердца, расслабляют гладкие мышцы ЖКТ.Через Вг-рецепторы катехоламины расслабляют гладкие мышцы сосудов, бронхов, матки, усиливают распад гликогена в мышцах.Влияние КА на обмен веществ: Увеличивают потребление кислорода. Повышают концентрацию глюкозы в крови за счет усиления распада гликогена в печени и глюконеогенеза.Адреналин усиливает гликогенолиз в мышцах, что приводит к гиперлактатемии.Усиливают липолиз, окисление жирных кислот, синтез кетоновых тел и холестерина.Способствуют распаду белка, усиливают дезаминирование аминокислот, синтез мочевины, повышают остаточный азот.
    Б-5 #>Лил...

    ^Генетический код - это система записи генетической информации в молекуле нуклеиновой "кислоты о строении молекулы полипептида, а именно, о количестве, последовательности расположения и типах аминокислот. В одном гене записана информация об одной полипептидной цепочке, т.е. о первичной структуре белка.

    Ген- единица наследственного материала (генетической информации); участок молекулы ДНК (у высших организмов) и РНК (у вирусов и фагов), содержащий информацию о первичной структуре одного белка. Совокупность всех генов организма составляет генотип. Каждый ген ответствен за синтез определенного белка (полипептидной цепи). Контролируя его образование, ген управляет всеми химическими реакциями организма, а потому определяет его признаки. На ДНК-матрице гена синтезируется информационная РНК, которая затем сама служит матрицей для синтеза белка. Следовательно, ген служит основой системы ДНК - РНК - белок. Важнейшее свойство гена -сочетание их высокой устойчивости (неизменяемости в ряду поколений) со способностью к наследуемым изменениям - мутациям, служащим основой изменчивости организмов, дающей материал для естественного отбора. Кодон (триплет)- дискретная единица генетического кода, состоящая из 3 последовательных нуклеотидов, в молекуле ДНК или РНК. Последовательность кодонов в гене определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи белка, кодируемого этим геном. Из 64 кодонов 61 кодирует включение 20 аминокислот (одну аминокислоту может кодировать несколько кодонов одинакового действия), а 3 служат «точками», оканчивающими процесс синтеза полипептида.Генетичеекий код характеризуется триплетностью, т.е. три нуклеотида, расположенные последовательно в цепочке нуклеиновой кислоты (ДНК или РНК), образуют триплет или кодон, который кодирует одну аминокислоту и ее местоположение в пептидной цепи. Кодоны различаются последовательностью и типами нуклеотидов (азотистых оснований). Существует 64 типа кодонов, что соответствует количеству возможных сочетаний из 4 (4 типа нуклеотидов, различающихся азотистыми основаниями) по 3 (43). 61 из них -информативные кодоны, они определяют (кодируют) аминокислоты. 3 кодона (в ДНК - АТТ, АТЦ, АЦТ, соответственно в иРНК - УАА, УАГ, УГА) называют стоп-кодонами, они обеспечивают окончание синтеза белковой цепочки. Кодон ТАЦ в ДНК или АУГ в иРНК (кодирует аминокислоту метионин) - стартовый, т.е. стоит первым в гене и с него начинается синтез пептида, существуют кодоны - синонимы, которые различаются часто только третьими нуклеотидами (азотистыми основаниями), один кодон кодирует только одну аминокислоту, т.е. в нем может быть записана информация только об одной аминокислоте - иными словами, генетический код однозначен.Генетический код обладает также неперекрываемостью, это означает, что кодоны располагаются линейно, и один нуклеотид входит в состав только одного кодона; и непрерывностью - кодоны не отделены один от другого, располагаются в цепи нуклеиновой кислоты друг за другом, т.е. расстояние между кодонами соответствует расстоянию между нуклеотидами, а какие-либо сигналы, указывающие на начало или конец кодонов, отсутствуют.Универсальность генетического кода подразумевает, что генетический код всех организмов характеризуется одинаковыми свойствами (триплетностью, вырожденностью и т.д.); и что смысл кодонов у всех организмов один и тот же (исключение составляют некоторые кодоны митохондрий и бактерий).

    Основные компоненты белоксинтзирующей сис-мы:все 20АК, входящ в структуру белков организма человека,должны присутствовать в достаточном кол-ве. мРНК-содержит информ о структуре синтезируемого белка и используется в кач-ве матрицы. тРНК-«адапторные молекулы»,т.к к ацепторному концу этих молекул может быть присоед опред АК, а с помощью антикодона они узнают специфический кодон на мРНК. В процессе синтеза белка на рибосоме связыв антикодонов тРНК с кодонами мРНК происходит по принципу комплементарности и анти//.

    2.) Гликолиз — это расщепление глюкозы до молочной кислоты в анаэробных условиях. Гликолиз состоит из двух стадий: подготовительной и главной. В подготовительной стадии глюкоза расщепляется с образованием диоксиацетонфосфата (ДОАФ) и 3-фосфоглицеринового альдегида, при этом расходуются 2 молекулы АТФ; В главной стадии фосфотриозы превращаются в лактат (молочную кислоту), при этом образуются 4 молекулы АТФ. Синтез АТФ в гликолизе происходит путем субстратного фосфорилиро-вания. Таким образом, анаэробное окисление глюкозы приводит к образованию 2 молекул лактата и 2 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликолиза являются: гексокиназа (начальный фермент), фосфофруктокиназа (лимитирующий фермент), пируваткиназа. АТФ и цитрат ингибируют фосфофрукто-киназу, АДФ — активирует. Преимущества гликолиза: быстрый процесс; анаэробный, универсальный процесс. Недостатки гликолиза: малоэффективный процесс; — продуктом гликолиза является лактат, накопление которого в клетках и в крови вызывает метаболический ацидоз. Тормозит тканевое дыхание (эффект пастера). Гликогенолиз — это анаэробное окисление гликогена с образованием молочной кислоты. Окисление каждой отщепленной от гликогена молекулы глюкозы приводит к образованию 3 молекул АТФ. Ключевыми ферментами гликогенолиза являются: фос-форилаза, фосфофруктокиназа и пируваткиназа. Гликогенолиз усиливается катехоламинами, глюкагоном, цАМФ, Са2+. Молочная кислота в печени превращается в пируват (способ утилизации лактата).
    Б-6

    Рецепторы — это белковые молекулы, специфически связывающие данный гормон, в результате чего возникает какой-либо эффект, гормон начинает свое действие с соединения с рецептором, образуя гормон-рецепторный комплекс.Гормон и рецептор имеют одинаковое значение. Эффект зависит от каждого-из них в равной степени. Рецепторы могут находиться внутри клетки, а также на клеточной мембране. Механизм действия гормонов ч/з внутриклеточные регуляторы.Гормон проникает в клетку, связывается с рецептором. Образованный таким образом гормон-рецепторный комплекс пере­мещается в ядро и действует на генетический аппарат клетки. В результате меняется процесс транскрипции, а в дальнейшем, синтез белков. Таким образом, данные гормоны влияют на количество ферментов в клетке .Механизм действия гормонов через рецепторы плазматических мембран

    В этом случае гормон не проникает в клетку, а взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны. Далее возможны два варианта событий:

    Шервый вариант — с рецептором связан фермент, который из специфического субстрата образует второй посредник. Второй посредник далее связывается со своим рецептором в клетке. Чаще всего рецептором посредника является протеинкиназа, которая за счет фосфата АТФ, фосфорилирует белки. В результате изменяются их свойства, возникает биохимический и физиологический эффект.2.Второй вариант — рецептор связан не с ферментом мембраны, а с ионным каналом. При связывании гормона с рецептором, канал открывается, ион поступает в клетку и выполняет функции второго посредника.Хорошо изученными вторыми посредниками являются циклические нуклеотиды (цАМФ, цГМФ) и Са2,\ Механизм действия гормонов через цАМФКогда. соответствующий гормон связывается с рецептором, в мембране активируется фермент аденилатциклаза, который из АТф образует цАМФ. цАМФ является аллостерическим активатором протеинкиназы, которая фосфорилирует белки и изменяет их свойства. Например, фосфорилирование фосфорилазы приводит к повышению ее активности, а фосфорилирование глико-генсинтетазы — к снижению. цАМФ расщепляется до АМФ фос-фодиэстеразой.Содержание цАМФ в клетке увеличивают: глюкагон, катехо-ламины (через в-рецепторы), антидиуретический гормон, гиста-мин (Н2-рецепторы), простагландин-Е, простациклин, тиреотроп-ный гормон, АКТГ, холерный токсин.Содержание цАМФ в клетке снижают: ацетилхолин (М-холи-норецепторы), катехоламины (а2-рецепторы), соматостатин, ан-гиотензин-П, опиаты, коклюшный токсин.Функции цАМФ: Как второй посредник участвует в регуляции:проницаемости мембран;синтеза макромолекул;активности ферментов;процессов деления; в нейронах — увеличения возбудимости;в сердце — стимуляции;в гладких мышцах — расслабления;в железах — увеличения секреции;изменения иммунных реакций; дезагрегации тромбоцитов.

    Механизм действия гормонов через Са2+В невозбужденной клетке концентрация кальция 10"7М. При возбуждении концентрация кальция возрастает до 10"6-105М. Источниками кальция для этого являются: межклеточная жидкость (содержание кальция — 10-3М), эндоплазматический ретикулум (тоже содержание кальция — 103М).

    Когда гормон связывается с рецептором, в мембране открывается кальциевый канал. В результате содержание кальция в клетке возрастает. Кальций связывается с белком клеток — каль-модулином, образуется комплекс, который может действовать непосредственно на белки, вызывая эффекты, или действовать на кальмодулин-зависимую протеинкиназу. Эта протеинкиназа фосфорилирует белки, в результате изменяются их свойства. Са2+ в качестве второго посредника выполняет те же функции, что и цАМФ, за исключением того, что в гладких мышцах вызывает сокращение, тромбоцитах — агрегацию.Содержание кальция в клетке повышают: катехоламины через ai-рецепторы, ацетилхолин через М-холинорецепторы, гистамин через Hi- рецепторы, тромбоксан, ангиотензин-И. f^2?\ Переаминирование (трансаминирование) аминокислотРеакция катализируется аминотрансферазами (в состав витамин В6). В переаминировании участвуют аминокислота и кетокислота. В результате образуются новая аминокислота и новая кетокислота. Значение реакции переаминировании 1.Коллекторная функция (аминогруппы собираются в одной форме в виде глутамата)2. Источником заменимых аминокислот;

    3.Аминокислоты превращаются в кетокислоты, которые могут окисляться в цикле Кребса, использоваться в ГНГ или превращаться в кетоновые тела. Гликогенные- аминокислоты, превращаются в углеводы(таких 15). Кетогенные - аминокислоты, превращаются в кетоновые тела (лейцин). Смешанные- аминокислоты, дают углеводы и кетоновые тела (фенилаланин, тирозин, триптофан, лизин).4. Аминотрансферазы — это универсальные ферменты, которые имеются в каждой клетке. Увеличение активности аминотрансфераз свидетельствует о разрушении тех клеток, где они находились. Активируются катехоламинами, глюкокортикостероидами, йодтиронином.Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист)3начение: косвенное дезаминирование необходимо, т. к. в организме нет других дегидрогиназ, а только глутамат ДГ.(наибольшее значение для головного мозга при голодании).

    м

    1., Фракция альбуминов - 50%всех белов: преальбумин (связывание и транспорт ретинола); фракция альфа 1 глобулинов: Альба 1 апнтитрипсин (ингибитор сериновых протеаз), альфа 1 гликопротеид (серомукоид), альфа 1 фетопротеин, транскортин (транспорт ГКС), протромбин, антитромбин. Фракция альфа 2глобулинов: альфа2макроглобулин, плазминоген (фибринолиз), церулоплазмин (антиоксидант), гаптоглобин (смвязывание гемоглобина), эритропоэтин. Фракция бета глобулинов: трансферин, ЛПНП, фибриноген, цериактивный белок, компоненты комплемента. Гамма глобулины: иммуноглобулины (G, А, М, Е, Д),лизоцим (протеаза). Ф-ии белков: поддержание онкотич давления и постоянство объема кови, свертывание крови и работа системы фибриногена, поддержание реологических св-в крови, буфер-ая сис-ма крови. Причины гипо: сниж-е концентр-ии альбуминов, печеночно клеточная недостаточность, голоданипе, ожоговая болезнь, патологии ЖКТ- снижение биосинтеза альбуминов из-за белкового голодания; нарушения переваривания и всасывания белков в ЖКТ; локального повреждения печени (повреждения гепатоцитов);потеря белка из кровяного русла из-за патологии почек; увеличения проницаемости сосудов; через ЖКТ;увеличение распада белков из-за активации катепсинов. Снижение концентрации альбуминов до 30 г/л вызывает отеки(Типёр: абсолютная (острые инф-ии,воспаление, аткивация иммунитета.) К белкам острой фазы относятся:- гаптоглобин

    (увеличивается в 2-3 раза, особенно при раке, ожогах, хирургических вмешательствах, воспалении); церулоплазмин (имеет значение как антиоксидант); трансферрин (содержание снижается); С-реактивный белок. Отсутствует в сыворотке здорового человека, но обнаруживается при патологических состояниях, сопровождающихся некрозом (острая фаза ревматизма, инфаркт миокарда и др.). Предполагается, что он способствует фагоцитозу, интерферон — специфический белок, появляющийся в клетках в результате проникновения в них вирусов. Он угнетает размножение вирусов в клетках. Обладает видовой специфичностью, но не абсолютной, фибриноген, основная функция которого участие в свертывании крови. Синтез фибриногена начинается через несколько часов после травмы с максимумом на конец 1 -2 суток. Белки переносчики: трансферин (бета глобулин) переносит железо в тканитем самым предотвращает избыт накопление железа и потерю его с мочой, трансферин накапл-ся у беременных женыцин. Гаптоглобин (альфа 2 глобулин): связывает гемоглобин, транспортирует В12, защитную ф-ию, естествен-йнгибитор катепсина В. Церуплазмин (альфа2 глобулин): переносчик и регулятор конц-ии ионов меди особенно в печени., антиоксидант, фероксидазная и полиаминооксидазная активность.

    2. Дыхательная цепь-это цепь сопряженных окислительно-восстановительных реакций, в ходе которых водород, отщепленный от субстратов, переносится на кислород с образованием воды и выделением энергии. Назначение дыхательной цепи — генерирование энергии.Компоненты дыхательной цепи называются дыхательными переносчиками. Большинство из них (кроме убихинона) являются сложными белками. Характеристика дыхательных переносчиков: НАДН-дегидрогеназа (НАДН-Др) (в схеме — ФП) — это фла-винзависимый фермент, небелковой частью которого является ФМН и железо-серные центры. НАДН-ДГ встроена во внутреннюю мембрану митохондрий. Она осуществляет перенос водорода с НАДН вначале на ФМН с образованием ФМНН2, затем переносит водород с ФМНН2 на железо-серные центры и только потом на KoQ, при этом последний восстанавливается до K0QH2. KoQ (убихинон) — это небелковый переносчик, растворимый в липидах. Восстановленная форма убихинона (KoQH2) называется убихинол. Убихинон может перемещаться в липидной фазе внутренней мембраны митохондрий, представляя, таким образом, лабильный субстрат для ферментов встроенных в мембрану. Цитохромы (b, cvс, а, аА — это сложные белки, небелковой частью которых является гем, содержащий Fe3+. Принимая электрон, железо трехвалентное переходит в железо двухвалентное, отдавая электрон — переходит опять в трехвалентное. Комплекс цитохромов Ъ-ci является ферментом (K0QH2 -де-гидрогеназой). Он переносит электроны с KoQH2 на цитохром с, при этом железо цитохрома восстанавливается до двухвалентного. Протоны атомов водорода выбрасываются в межмембран­ное пространство. Комплекс цитохромов а-аз является оксидазой. Он переносит электроны с цитохрома с на кислород, превращая последний в ион (О2"). Таким образом, окисление 1 молекулы НАДН приводит к синтезу 3 молекул АТФ, окисление 1 молекулы ФАДН2 — к образованию 2 молекул АТФ. Назначение дых цепи генерирование энергии. Перенос электронов по дыхательной цепи происходит по градиенту окислительно-восстановительного потенциала (Е0). Окислительно-восстановительный потенциал характеризует способность сопряженной окислительно-восстановительной пары обратимо отдавать электроны. Чем более отрицательна величина Ео, тем выше способность данной пары отдавать электроны, чем более положительна — тем выше способность принимать электроны. Величина Ео у пары НАДН/НАД* -0,32в, Е0 у пары Н20/0"" +0,82в, при этом разность между этими величинами составляет 0,82-(-0,32)=1,14в. Этому соответствует разность свободной энергии — 220 кдж на пару переносимых электронов. Этого количества энергии достаточно для синтеза 4 молекул АТФ. Однако в дыхательной цепи синтезируется только 3 АТФ. Синтез АТФ происходит в тех участках дыхательной цепи, где наибольший перепад окислительно-восстановительного потенциала. В этих участках энергии выделяется столько, что ее достаточно для проведения реакции фосфорилирования АДФ.
    Б-8

    Гормоны, производные жирных кислот.Стероидные гормоны.Производные холестерина.Этапы синтеза стероидных гормонов: 1 .Укорочение боковой цепи холестерина. 2. Внедрение атомов кислорода в кольцо под действием ферментов гидроксилаз(+ вит. РР, С, НАДН2).Функции: | прочность сосудов, |секРеЧию пищ.соков - J, выработка слизи; противоаллергическое действие, противоспалительное действие; влияют на КА.Влияние на У глее, обмен: индуцируют ключевые ферменты ГНГ, репрессирует гексокиназу—^торможение гликолиза—>гипергликемия; На липидный обмен: мобилизация жира из жирового депо, |р-окисление жирных кислот, синтез кет.телили холестерина.//^ белковый обмен: "[распада белков в мышцах, ^биосинтеза белка, |синтез мочевины.Производные полиненаыщенных жирных кислот.Под действием фосфолипазы происходит расщепление фосфолипидов и освобождение арахидоновой кислоты. Под действием липооксигеназы в лейкоцитах из арахидоновой кислоты образуются лейкотриены. Под действием циклооксигеназы из арахид.к-ты образуются промежуточные биологически активные эндоперекиси ПГЕ и ШТ.Функции лейкотриено в: противоспал ител ьное действие, развитие медленных анафилактических р-й, освобождение ферментов лизосом, хемотаксис лейкоцитов, сокращение гладких мышц.Функции ПГЕ и простациклинов: дезагрегация тромбоцитов, расширение просвета сосудов, факторы |риск развития инфаркта миокарда.Функции ПТТ и тромбоксанов: "[агрегация тромбоцитов, сужение просвета сосудов, |АД; факторы |риск развития инфаркта миокарда.

    2. 11 ереа м и н и рован и е (трансаминирование) аминокислотРеакция катализируется аминотрансферазами (в состав витамин В6). В переаминировании участвуют аминокислота и кетокислота. В результате образуются новая аминокислота и новая кетокислота. Значение реакции переаминировании 1.Коллекторная функция (аминогруппы собираются в одной форме в виде глутамата)2.Источником заменимых аминокислот;

    3 .Аминокислоты превращаются в кетокислоты, которые могут окисляться в цикле Кребса, использоваться в ГНГ или превращаться в кетоновые тела. Гликогенные- аминокислоты, превращаются в углеводы(таких 15). Кетогенные - аминокислоты, превращаются в кетоновые тела (лейцин). Смешанные- аминокислоты, дают углеводы и кетоновые тела (фенилаланин, тирозин, триптофан, лизин).4. Аминотрансферазы — это универсальные ферменты, которые имеются в каждой клетке. Увеличение активности аминотрансфераз свидетельствует о разрушении тех клеток, где они находились. Активируются катехоламинами, глюкокортикостероидами, йодтиронином.Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист)3начение: косвенное дезаминирование необходимо, т. к. в организме нет других дегидрогиназ, а только глутамат ДГ.(наибольшее значение для головного мозга при голодании).
    Б-9

    J 1. Катаболизми- расщ-е слож вещ=вдо простых с выделением энергии и обр-ем С02 Н20. Анаболизм синтезслож вещ-в до прост с затратой энергии. Метаболизм обмен вещ-в в орг-ме. Источниками энергии в орг-ме явл-ся ОВпроцессы. Способы передачи электронов: изменение валентности, передача электронов в составе атомов Н, передача элекр-в в сост-ве гидридионов, присое-е кислорода. Отличия реакции окислебния: 1. в лабораторных условия Н и О взаимод-ет сразу со взрывом, 2. в живой природе мягкие условия, 3. в орг-ме энергия АТФ (в лаболаторных условиях тепло), 4. вода способствует окислению в орг-ме и препятствует в неживой природе. Этапы катаболизма: 1-й этап, макромолекулы расщепляются до своих мономеров, полисахариды распадаются до моносахаридов (гексоз и пентоз); жиры — до глицерина и жирных кислот; белки — до аминокислот. Этот этап является специфическим, катализируется ферментами класса гидролаз. Он локализован в пищеварительном тракте для пищевых мак­ромолекул, а для эндогенных— в основном в лизосомах. Этот этап энергетической ценности не имеет, выделяется менее 1% энергии-тепло. 2-й этап, специфическим путь катаболизма. Каждый из мономеров превращается в одну из карбоновых кислот. Моносахариды, глицерин и некоторые аминокислоты превращаются в пируват. Жирные кислоты и часть аминокислот — в ацетил-КоА 2-й этап происходит в митохондриях и цитозоле клеток, энергия выделяется в виде тепла и используется на синтез АТФ. 3-этап. Общий, неспецифический. На этом этапе пируват в процессе окислительного екарбоксилирования превращается в ацетил-КоА. Ацетил-КоА, оксалоацетат и 2-оксоглутарат окисляются в цикле Кребса. За один оборот цикла Кребса образуются 2 молекулы С02,. Водород, полученный в де-гидрогеназных реакциях, присоединяется к НАД^ и ФАД. с образованием НАДН и ФАДН2, которые окисляются в дыхательной цепи. При этом образуется вода, а в энергия используется АТФ, тепло, р-ии локализованы в митохондриях. Экзергонические - р-ии протекающие самопроизвольно и сопровождающиеся ум-ем своб-й энергии если AG отриц. Эндегонические - если AG+, р-ия будет протекать только при поступлении свободной энергии из вне.

    2. Синтез креатина Креатинфосфат- запасной макроэрг.Креатинин определяется в крови и моче для расчета клиренса (показывает очистительную способность почек).

    Креатинкиназа- Определяется ее активность в сыворотке крови, для диагностики инфаркта миокарда.Креатинурия - выделение с мочой креатина, возникает при повышенном его содержании в крови, при избыточном употреблении мяса. Сопровождается распадом мышечной ткани
    Б-10 К/ 1. Витамин А

    "Ретиналь. Потребность 1,5г. Источники: искл жив продукты-печень, желток, слив, масло, сметана, сыр, маргарин.Значение: ретиноевая к-та участвует в росте, дифференцировке клеток; активирует ферменты лизосом; проокислительное действию; необходим для норм, митоза, регулирует апоптоз клеток; антиоксидантное действие; активирует включение сульфатов в протеогликаны—способствует рост ребенка, в гепарины—^поддерживает реологические свойства крови; повышает сопротивляемость организма; обеспечение норм зрительной функции.Гиповитаминоз: задержка роста, воспалительные заболевания, пигментный ретинит, нарушение сумеречного зрения.Авитаминоз: куриная слепота, ксерофтальмия, кератомаляция, у детей - остановка роста костей. - 2. Окислительное декарбоксилирование пирувата катализируется пируватдегидрогеназой (ПДГ). ПДГ — это комплекс из трех ферментов, для работы которого требуются следующие витамины: Bi (тиамин), В2 (рибофлавин), РР (никотинамид), пантотеновая и липоевая кислоты. ПДГ осуществляет декарбоксилирование (отщепление карбоксильной группы) и окисление (отщепление водорода) молекулы пирувата.

    —НАДН Окисляется в дыхательной цепи. Регуляция ПДГ: ПДГ может быть в двух формах: фосфорили-рованной (неактивной) и дефосфорилированной (активной). АТФ, НАДН, ацетил-КоА, жирные кислоты ингибируют ПДГ, инсулин активирует. Поставляет ацетил КоА в дых цепь. Цикл Кребса: НАДН и ФАДН2 окисляются в дыхательной цепи. Регуляция осуществляется путем влияния на ключевые ферменты: цит-ратсинтазу (начинает процесс), изоцитратдегидрогеназу (лимитирующий фермент), 2-оксоглутаратдегидрогеназу (фермент, сто­ящий на развилке).Цитратсинтазу активируют оксалоацетат и ацетил-КоА, инги-бируют АТФ, НАДН, длинноцепочные ацилы-КоА, сукцинил-КоА. Изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом. Ее активируют АДФ, Са2+, цАМФ. Ингибируют изоцитратде­гидрогеназу АТФ, НАДН, НАДФН. 2-оксоглутаратдегидрогеназу активируют Са2+ и цАМФ, ин-гибирует сукцинил-КоА. Цикл Кребса активируется под влиянием катехоламинов, глю-кагона и йодтиронинов. Значение жатаболическое и энергетическое (цикл Кребса является общим конечным путем распада для метаболитов всех классов соединений; в нем образуется АТФ в результате субстратного фосфорилирования; он является главным поставщиком водорода для дыхательной цепи);анаболическое или биосинтетическое Промежуточные ме­таболиты цикла Кребса используются на синтез других соедине ний. Например, из оксалоацетата, 2-оксоглутарата и сукцината образуются аминокислоты; из оксалоацетата — глюкоза и другие углеводы; сукцинил-КоА используется на синтез г&ма;регуляторное. Метаболиты — цитрат и АТФ являются регу ляторами других процессов. Они активируют синтез жирных кислот и ингибируют гликолиз.
    Б-11

    1). 1. Фолиевая кислота и витамин Bi2, их биологическая роль.

    i Витамин В9 (фолацин, фолиевая кислота или фолин) водорастворимый витамин группы В.Активная форма образуется путем гидрирования (присоединяются 4 атома водорода с помощью фолатредуктазы) и называется тетрагидрофолиевой кислотой (ТГФК). Состоит из 3 структурных единиц - остатка птеридина, парааминобензойной и глутаминовой кислот. Витамин, полученный из разных источников, может содержать 3-6 остатков глутаминовой кислоты. Потребность взрослого человека в витамине В9 около 200 мкг/сут, беременных и кормящих женщин - 400-600 мкг; детей первого года жизни - 40-60 мкг. При нормальном составе микрофлоры в кишечнике организм может синтезировать фолиевую кислоту самостоятельно. Основным источником фолацина в питании являются зерновые, мука грубого помола, много его в овощах, зелени (петрушке, шпинате, салате, луке), ранней капусте, зеленом горошке), в свежих грибах, пищевых дрожжах, присутствует в твороге, сырах, рыбе, мясе. Основная функция фолиевой кислоты и её производных — перенос одноуглеродных групп, например метильных и формильных, от одних органических соединений другим. В первую очередь от нехватки фолиевой кислоты страдает костный мозг, в котором происходит активное деление клеток. Клетки-предшественники красных кровяных телец (эритроцитов), образующиеся в костном мозге, при дефиците фолиевой кислоты увеличиваются в размере, образуя так называемые мегалобласты и приводя к мегалобластной анемии. При беременности повышается риск развития дефектов нервной трубки.Витамин В12 (кобаламин, антианемический витамин)В структуру витамина входит гемподобная структура, содержащая кобальт. В|2 входит в состав кобамидных ферментов. Участвует в переносе метильной группы при образовании метионина из гоиоцистеина. Участвует в превращении метилмалонила в сукцинил-КоА. Облегчает депонирование и образование коферментных форм фолиевой кислоты. Сут потр 2-3 мкг. Печень, почки, рыба, мясо. Гипо- мегалопластическая анемия, нар-е пролиферации эпит клеток, нейропатия, атеросклероз, жировая дистрофия печени. 2.) Источники аммиака и пути его обезвреживания Образуется 1 .В результате реакций дезаминирования:-аминокислот; -биогенных аминов; -пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований; -амидов аминокислот в тканях организма. 2.Часть в кишечнике в результате деятельности микрофлоры (гниение белков).Всасьшается в кровь воротной вены. Содержание аммиака в крови в норме 25-40 мкмоль/л.Биосинтез мочевиныАктив: катехоламины, ГКС, тяжнлая мышечная работа, голодание.

    Гипераммонемия- повышенное содержание аммония. Причины: генетический дефекты ферментов орнитинового цикла в печени, вторичное поражение печени в результате цирроза, гепатита и др. Симптомы тошнота, рвота, головокружение, судороги, потеря сознания, отек мозга, отставание умственного развития. Норма содержания аммония в крови 60 мкмоль/л. Лечение мало белковые диеты, введение кетоаналогов аминокислот в рацион и стимуляция выведения аммония в обход нарушенных реакций(путем связывания и выведения NH3 в составе фенилацетилглутамина и гиппуровой кислоты; повышением концентрации промежуточных метаболитов цикла(аргенина, цитруллина, глутамата)).
    Б-12

    17)Окислительное декарбоксилирование пирувата катализируется пируватдегидрогеназой (ПДГ). ПДГ — это комплекс из трех ферментов, для работы которого требуются следующие витамины: Bj (тиамин), В2 (рибофлавин), РР (никотинамид), пантотеновая и липоевая кислоты. ПДГ осуществляет декарбоксилирование (отщепление карбоксильной группы) и окисление (отщепление водорода) молекулы пирувата.

    —НАДН Окисляется в дыхательной цепи. Регуляция ПДГ: ПДГ может быть в двух формах: фосфорили-рованной (неактивной) и дефосфорилированной (активной). АТФ, НАДН, ацетил-КоА, жирные кислоты ингибируют ПДГ, инсулин активирует. Поставляет ацетил КоА в дых цепь. Цикл Кребса: НАДН и ФАДН2 окисляются в дыхательной цепи. Регуляция осуществляется путем влияния на ключевые ферменты: цит-ратсинтазу (начинает процесс), изоцитратдегидрогеназу (лимитирующий фермент), 2-оксоглутаратдегидрогеназу (фермент, сто­ящий на развилке).Цитратсинтазу активируют оксалоацетат и ацетил-КоА, инги-бируют АТФ, НАДН, длинноцепочные ацилы-КоА, сукцинил-КоА. Изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом. Ее активируют АДФ, Са2+, цАМФ. Ингибируют изоцитратде­гидрогеназу АТФ, НАДН, НАДФН. 2-оксоглутаратдегидрогеназу активируют Са + и цАМФ, ин-гибирует сукцинил-КоА. Цикл Кребса активируется под влиянием катехоламинов, глю-кагона и йодтиронинов. Значение :катаболическое и энергетическое (цикл Кребса является общим конечным путем распада для метаболитов всех классов соединений; в нем образуется АТФ в результате субстратного фосфорилирования; он является главным поставщиком водорода для дыхательной цепи);анаболическое или биосинтетическое Промежуточные ме­таболиты цикла Кребса используются на синтез других соедине ний. Например, из оксалоацетата, 2-оксоглутарата и сукцината образуются аминокислоты; из оксалоацетата — глюкоза и другие углеводы; сукцинил-КоА используется на синтез гема;регуляторное. Метаболиты — цитрат и АТФ являются регу ляторами других процессов. Они активируют синтез жирных кислот и ингибируют гликолиз. 2. Регуляция обмена кальция.Принимают участие паратгормон(гормон паращитовидных желез), тиреокальцитонин(гормон щитовидной железы) и вит. D.

    Паратгормон (паратирин) является белково-пептидным гормоном, состоит из одной полипептидной цепи(84 аминокислоты), имеет молекулярную массу9500. Паратгормон в почках усиливает реабсорбцию Са и Mg, но |реабсорбцию фосфата. В костях паратгормон стимулирует остеокласты и способствует выведению кальция из костей. В ЖКТ паратгормон усиливает

    S

    всасывание кальция и фосфора. Т.о, паратгормон "{"кальция в крови. Аналогичным способом концентрацию регулирует bht.D. в почках bht.D стимулирует реабсорбцию кальция и фосфора. Этим действие bht.D отличается от действия паратгормона.Тиреокальцитонин является белково-пептидным гормоном, с молекулярной массойЗбОО. Усиливает отложение фосфорно-кальциевых солей на коллагеновую матрицу костей. Тиреокальцитонин, как и паратгормон, усиливает фосфатурию. Роль 1.25-дигидроксикальци-ферола в обмене Са и Р.: Усиливает всасывание Са и Р из кишечника, Усиливает реабсорбцию Са и Р почками, Усиливает минерализацию молодой кости, Стимулирует остеокласты и выход Са из старой кости. При недостатке bht.D возникает рахит.
    Б-14

    1. Синтез гликогена происходит с участием нескольких ферментов: гексокиназы, фосфоглюкомутазы (переводит глюкозо-6-фосфат в глюкозо-1 -фосфат), уридилтрансферазы (образует УДФ-глюкозу), гликогенсинтетазы (переносит глюкозу с УДФ-глюкозы на имеющуюся молекулу гликогена и присоединяет ее 1,4-глико-зидной связью). Таким образом, чтобы удлинить молекулу гликогена на одно звено глюкозы необходимо затратить 2 макроэрга (АТФ и УТФ). Ветвление гликогена происходит под влиянием вет-вящего фермента. Распад гликогена происходит двумя путями: Гидролитический путь идет в лизосомах клеток под действием у-амилазы при участии воды без образования промежуточных продуктов.Фосфоролитический путь (фосфоролиз) идет в цитоплазме под действием фосфорной кислоты с образованием промежуточных продуктов, катализируется несколькими ферментами.Оба способа расщепления гликогена приводят к образованию глюкозы. В мышцах фосфоролиз заканчивается на глюкозо-6-фосфате, так как в них нет глюкозо-6-фосфатазы. Таким образом, только печень является источником глюкозы для крови.Ключевыми ферментами синтеза гликогена являются: гексокиназа и гликогенсинтетаза, распада гликогена — фосфорилаза и глюкозо-6-фосфатаза. Синтез гликогена усиливается инсулином, распад стимулируется катехоламинами, глюкагоном, глюко-кортикостероидами, цАМФ и Са2+. Печень запасает глюкозу в виде гликогена для поддержания постоянной концентрации глюкозы в крови. Ф-ия мышечного гликогена заключ-ся в освобождении глюкозо 6 фосфата, потребляемого в самой мышце для окисления и использования энергии. Гликогенозы. В этом случае нарушен распад гликогена. Гликоген накапливается в клетках в больших количествах, что может привести к их разрушению. Клинические симптомы: увеличение размеров печени, мышечная слабость, гипогликемия натощак. Известно несколько типов гликогенозов. Они могут быть вызваны недостаточностью глюкозо-6-фосфатазы, фосфорилазы или у-амилазыАгликогенозы вызываются недостаточностью ферментов, уча­ствующих в синтезе гликогена. В результате нарушается синтез гликогена и снижается его содержание в клетках. Симптомы: резкая гипогликемия натощак, особенно после ночного перерыва в кормлении. Гипогликемия приводит к отставанию в умственном развитии. Больные погибают в детском возрасте.


    юсфатный путь (ПФП) Это прямое окисление глюкозо-6-фосфата. Состоит из двух

    частей: окислительной (необратимой) и неокислительной (обратимой). В ходе окислительной части-ПФП при участии глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы глюко-зо-б-фосфат окисляется с образованием рибозо-5-фосфата, С02, 2 молекул НАДФН. В неокислительной части ПФП из каждых трех молекул рибозо-5-фосфата образуются 1 молекула фосфоглице-ринового альдегида и 2 молекулы фруктозо-6-фосфата. Дальнейшая судьба этих метаболитов известна: они могут либо окисляться в гликолизе и, в зависимости от условий, превращаться в лактат или пиру ват, либо использоваться в ГНГ на образование глюкозы. Если метаболиты окислительной части ПФП будут использоваться в ГНГ, тогда будет иметь место замыкание процесса, то есть ПФП примет вид цикла. Для протекания неокислительной части ПФП необходим витамин Вг Значение ПФП: 1) энергетическое — образующиеся метаболиты окислительной части могут использоваться в гликолизе; 2) синтетическое — связано с использованием рибозо-5-фосфата и НАДФН. Рибозо-5-фосфат используется на синтез нуклеотидов, которые необходимы для образования коферментов, макроэргов, нуклеиновых кислот. НАДФН необходим для восстановительных биосинтезов (для работы редуктаз в синтезе холестерина и жирных кислот; в образовании дезоксирибозы из рибозы; для восстановления глутатиона, в бразовании глутамата из 2-оксог-лутарата); для работы гидроксилаз, участвующих




    в синтезе кате-холаминов, серотонина, стероидных гормонов, желчных кислот, активной формы
    витамина Д, синтезе коллагена, обезвреживании ксенобиотиков; используется в
    трансгидрогеназной реакции.ПФП локализован
    в цитозоле клеток. Он особенно активен в тканях
    эмбриона и плода, лимфоидной и миелоидной тканях, слизистой тонкого кишечника, жировой
    ткани, эндокринных железах (надпочечники, половые), молочных железах (в период лактации),
    печени, эритроцитах, пульпе зуба, зачатках эмали зуба, при гипертрофии органов. ПФП мало
    активен в нервной, мышечной и соединительной тканях. ПФП способствует прозрачности
    хрусталика глаза; предупреждает гемолиз эритроцитов; входит в систему защиты от
    свободных радикалов и активных форм кислорода. Регуляция ПФП: ключевыми ферментами
    являются глюко-зо-б-фосфатдегидрогеназа, 6-фосфоглюконатдегидрогеназа,

    транскетолаза. Активность ПФП увеличивается при повышении отношения НАДФ+/ НАДФН, а также под влиянием инсулина и йодтиронинов. ПФП ингибируют глюкокортикостероиды. \2)Участие в образовании внутриклеточных структур: Гид ратная оболочка ионов, Гидратная оболочка вокруг белков,Вода внутри третичной структуры белков. Участие в транспорте различных веществ. Реализации этой функции способствуют: Низкая вязкость, Высокая подвижность,Высокая растворяющая способность воды. Среда для химических реакций. Вода является участником химических реакций:Гидролиз веществ, реакция гидротации. Вода необходима для выведения продуктов обмена веществ. Участие в теплорегуляции. Входит в состав смазки, то есть облегчает скольжение трущихся поверхностей

    Регуляция воды АДГ: когда осмотическое давление крови увеличивается (при обезвоживании) выделяется АДГ, который действует на дистальные канальцы и собирательные трубочки почек. В результате проницаемость для воды увеличивается, диурез уменьшается и осмотическое давление снижается.
    Б-17

    1. Глюконеогенез — это синтез глюкозы из неуглеводных предшественников (лактата, пирувата, оксалоацетата, глицерина, аминокислот). На образование 1 молекулы глюкозы расходуется 6 макроэргов (4 АТФ и 2 ГТФ). ГНГ локализован в цитоплазме гепатоцитов печени, в клетках коры почек и тонкого кишечника. Около 90% лактата, используемого в глюконеогенезе, поступает в печень, 10% — в почки и тонкий кишечник. Значение глюконеогенеза! .Является важным источником глюкозы в организме;2.Удаляет большую часть лактата из клеток и тканей, работающих в анаэробных условиях, что предохраняет их от метаболического ацидоза. ГНГ особенно важен после интенсивной мышечной работы, когда накапливается лактат. 20-30% лактата может окисляться до С02 и Н20 в самой мышце, 70-80% используется в ГНГ на образование глюкозы. Так как в мышце нет ГНГ, лактат из нее поступает в кровь, затем в печень, где превращается в глюкозу, которая кровью разносится всем органам и тка­ням, в том числе и мышцам. Таким образом, между печенью и мыщцей существует взаимосвязь, так называемый цикл Кори (глю-козо-лактатный цикл).Регуляция глюконеогенеза Ключевыми ферментами ГНГ являются: пируваткарбоксила-за, ФЕПКК, фруктозо-1,6-дифосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза.ГНГ усиливают: глюкагон, катехоламины, глюкокортикосте-роиды, ацетил-КоА, АТФ, цАМФ, Са2+. Тормозят глюконеогенез: инсулин, АДФ, этанол. Источники глюкозо-6-фосфата: 1) во всех клетках образуется из глюкозы в ходе гексокиназной реакции; 2) в печени и мышцах образуется в ходе фосфоролиза из гликогена; 3) в печени, мышцах, тонком кишечнике — в результате ГНГ; 4) в печени — в результате унификации моносахаридов. Пути использования глюкозо-6-фосфата: 1) синтез гликогена; 2) окисление до лактата в анаэробных условиях и до С02 и Н20 в аэробных; 3) окисление в пентозофосфатном пути; превращение в глюкозу (в печени, тонком кишечнике и коре почек). Глюкоз о-лактатный цикл (цикл Кори) утилизация лактата, предотвр накопление лактата(лактоацидоз). Глюкозо-аланиновый цикл глюкоза в мышцах—> пируват в мышцах—>аланин в мыш—>-аланин в печени—^глюкоза в печени—> глюкоза в мыш. Решает проблемы транспорта аминного азота из мышц в печень и предотвращает лактоацидоз.

    2. С - аскорб кислота в черемше 1.Необходим для работы гидроксилаз: Для превращения пролина и лизина в гмдроксипролин и гидроксилизин,при этом проколаген превращается в зрелый коллаген, при недостатке или отсутствии в продуктах питания аскорбиновой кислоты страдает образование нормальной соеденительной ткани. В результате повышается проницаемость и ломкость капилляров; в биосинтезе КА, стероидных гормонов и серотонина.; в биосинтезе карнитина 2.Необходим для превращения Fe3+ в Fe2+ . этот переход необходим: в кишечнике для



    всасывания железа; для освобождения железа из его транспортных форм (комплекс с трансферином), что облегчает его поступление в ткани.З.Необходим для перехода фолата в коферментные формы.4.Поддерживает SH - группы белков в восстановленном состоянии. 5.Увеличивает сопротивление к инфекциям. б.Увеличивает работоспособность. 7.Снижает риск развития атеросклероза. 8.Снижает потребность организма в витаминах: Bj, B2> А, Е, Фолате и пантотеновой кислоте. Главное св-во: аскорбат —>дегидроаскорбат (участв в процессах окисления и востанавления). Гипер - спос сопротивл инфекции, сниж проникн инф-ии в капиляры, проф-ка атеросклероза. Гипо - цинга (цианоз десен, выпадение зубов). Должен работать со своим биофлавоноидом рутинном(вит Р). Р- рутин(катехины, флавононы, изофлавоны). Сут потр 50-100мг. Гречиха чай, цитрусовые, рис, яблоки, бабовые, свекла, шоколад, кофе. Жирораств формы - оливки и зеленый чай. Стабилизирует осн вещ-во соед-ой ткани путем ингибирования гиалуронидазы. Гипо - повш прониц кров сосудов, быстрая утомляемость, боли в конечностях, вазопатия с петехиальными кровоизлияниями.


    Витамин Е.




    Б-18

    Токоферол. Токотриенол. Суточная потребность: 10-30мг.Итсточники:растительное, соевое, облепиховое,кукурузное масла; яйцо; маргарин; печень; бобовые.

    Значение:-биологический антиоксидант; -стимулирует синтез гема—^синтез гемсодержащих белков—►улучшает дыхание тканей,!синтез белков; -активирует синтез коллагена, сократительных белков, плаценты; -^биологическую активность вит.А.

    Гиповитаминоз:миодистрофия, кардиодистрофия, нарушение синтеза креатинфрсфата и креатинина, бесплодие, гемолиз эритроцитов, атеросклероз.

    Гипервитаминоз: тромбоцитопатия, гипокоагуляция, ослабление темнового зрения, гипогликемия, |мышечной утомляемости.
      1   2   3   4
    написать администратору сайта